个人简介
教育与科研经历
1997-2001年 中国科学技术大学生命科学学院，获生命科学学士学位。
2001-2007年 中国科学技术大学生命科学学院结构生物学专业，获博士学位。
2003年至今 中国科学技术大学生命科学学院任教，现任职副教授。专注于通过结构生物学及生物化学方法，研究蛋白质及其复合物的结构-功能关系，在阐明其催化机制和相互作用关系的基础上，尝试对蛋白质功能进行设计及改造。先后独立承担十余项国家级项目研究任务，2010年获安徽省杰出青年科学基金资助。发表SCI收录论文70余篇，总引用次数超过700次。
研究领域
1. 蛋白质-核酸相互作用复合物的结构与功能关系研究；
2. 病原微生物致病机制的结构生物学基础；
3. 酶的发现、改造及工业应用。
近期论文
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1. Crystal structure of DnaT(84-153)-dT10 ssDNA complex reveals a novel single-stranded DNA binding mode. NUCLEIC ACIDS RESEARCH 42(14) 9470-9483 2014.08 通讯作者(7/7);
2. Structural and Functional Basis of Difructose Anhydride III Hydrolase, Which Sequentially Converts Inulin Using the Same Catalytic Residue. ACS Catalysis 8 10683-10697 2018.11 通讯作者(5/6);
3. Crystal structure of tRNA m(1)G9 methyltransferase Trm10: insight into the catalytic mechanism and recognition of tRNA substrate NUCLEIC ACIDS RESEARCH 42 509-525 2014.01 通讯作者(13/14);
4. Caulobacter crescentus beta sliding clamp employs a noncanonical regulatory model of DNA replication. FEBS JOURNAL 15138 2019.11 通讯作者(13/14);
5. Crystal structures and RNA-binding properties of the RNA recognition motifs of heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L: insights into its roles in alternative splicing regulation. JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 2;288(31):22636-49 2013.08 通讯作者(8/8);
6. Structural insights into the role of the Chl4-Iml3 complex in kinetochore assembly ACTA CRYSTALLOGR D 69 2412-2419 2013.12 通讯作者(5/5);
7. Structural insights into the interaction of the ribosomal P stalk protein P2 with a type II ribosome-inactivating protein ricin SCIENTIFIC REPORTS 6 37803 2016.11 通讯作者(6/6);
8. Structure of Rot, a global regulator of virulence genes in Staphylococcus aureus ACTA CRYSTALLOGR D 70 2467-2476 2014.09 通讯作者(7/7);
9. Structural analysis of shu proteins reveals a DNA binding role essential for resisting damage. JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 287(24) 20231-20239 2012.06并列第一(2/7);
10. Structural and biochemical studies reveal UbiG/Coq3 as a class of novel membrane-binding proteins BIOCHEMICAL JOURNAL 470 105-114 2015.08 通讯作者(6/8).
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