戴伦治 - 四川大学 - 生物治疗国家重点实验室

个人简介

四川大学生物治疗国家重点实验室，特聘研究员、博士生导师。担任生物化学和分子生物学蛋白质组学委员会常务委员，分子系统生物学专业委员会委员，四川省细胞生物学协会理事。2009年在中国科学院上海有机化学研究所获得理学博士学位，2009年-2014年在芝加哥大学（The University of Chicago）从事博士后研究工作，2015年受聘于四川大学生物治疗国家重点实验室，任特聘研究员、蛋白修饰实验室主任。实验室运用新一代高通量蛋白修饰组学技术，研究蛋白修饰在一些关键生命过程及重大疾病中的动态变化、调控机制和生物学功能，并利用一系列化学生物学手段干预蛋白修饰，发现疾病演化相关重要的驱动分子和治疗靶标。

研究领域

1，开发新一代高通量蛋白修饰组学技术。 2，发现新型蛋白修饰，运用遗传编码非天然氨基酸技术、小分子化合物等化学生物手段干预蛋白修饰，揭示蛋白修饰的调控机制和生物学功能。 3，研究结直肠癌等肿瘤演化过程中蛋白修饰的动态变化规律，揭示其临床相关性，发现重要的驱动分子和治疗靶标。 4，研究衰老过程中蛋白修饰的动态变化规律和表观调控机制，发展干预衰老的新手段。

近期论文

查看导师新发文章（温馨提示：请注意重名现象，建议点开原文通过作者单位确认）

1. Huang, H.; Luo, Z.; Qi, S.; Huang, J.; Xu, P.; Wang, X.; Gao, L.; Li, F.; Wang, J.; Chen, Z.; Dai, L.# Dai, J.#; Zhao, Y.#Cell Res.2017, accepted. (co-corresponding author) 2. Xie, Z.; Zhang, D.; Chung, D.; Tang, Z.; Huang, H.; Dai, L.; Qi, S.; Li, J.; Colak, G.; Chen, Y.; Xia, C.; Peng, C.; Ruan, H.; Kirkey, M.; Wang, D.; Jensen, LM.; Kwon, OK.; Lee, S.; Pletcher, SD.; Tan, M.; Lombard, DB.; White, KP.; Zhao, H.; Li, J.; Roeder, RG.; Yang, X.; Zhao Y. Metabolic Regulation of Gene Expression by Histone Lysine β-Hydroxybutyrylation. Mol. Cell 2016,62, 194-206. 3. Colak, G.*; Pougovkina, O.*; Dai, L.*; Tan, M.; Te Brinke, H.; Huang, H.; Cheng, Z.; Park, J.; Wan, X.; Liu X.; Yue, WW.; Wanders, RJ.; Locasale, JW.; Lombard, DB.; de Boer, VC.; Zhao, Y. Proteomic and Biochemical Studies of Lysine Malonylation Suggest Its Malonic Aciduria-associated Regulatory Role in Mitochondrial Function and Fatty Acid Oxidation. Mol. & Cell. Proteomics 2015, 14, 3056-3071. (co-first author) 4. Sabari, B. R.; Tang, Z.; Huang, H.; Yong-Gonzalez, V.; Molina, H.; Kong, H. E.; Dai, L.; Shimada, M.; Cross, J. R.; Zhao, Y.; Roeder, R. G.; Allis, C. D. Intracellular crotonyl-CoA stimulates transcription through p300-catalyzed histone crotonylation. Mol. Cell 2015,58,203-215. 5. Dai, L.; Peng, C.; Montellier,E.; Lu, Z.; Chen,Y.; Ishii, H.; Debernardi, A.; Buchou, t.; Rousseaux, S.; Jin, F.; Sabari, B. R.; Deng, Z.; Allis, C. D.; Ren, B.; Khochbin, S.; Zhao, Y. Lysine 2-hydroxyisobutyrylation is a widely distributed active histone mark. Nature Chem. Biol. 2014, 10, 365–370. 6. Tan, M.; Peng, C.; Anderson, K. A.; Xie, Z.; Dai, L.; Chen, Y.; Huang, H.; Zhang, Y.; Lombard, D. B.; Hirschey, M. D.; Zhao, Y. Lysine glutarylation is a protein posttranslational modification regulated by SIRT5. Cell Metab. 2014, 19, 605–617. 7. Park, J.; Chen, Y.; Tishkoff, D. X.; Peng, C.; Tan, M.; Dai, L.; Xie, Z.; Zhang, Y.; Zwaans, B. M.M.; Skinner, M. E.; Lombard, D. B.; Zhao, Y. Sirt5-mediated lysine desuccinylation impacts diverse metabolic pathways. Mol. Cell 2013,50,919-930. 8. Xie, Z.*; Dai, J.*; Dai, L.*; Tan, M.; Cheng, Z.; Wu, Y.; Boeke, J. D.; Zhao, Y. Lysine succinylation and lysine malonylation in histones. Mol.& Cell. Proteomics 2012, 11, 100-107. (co-first author) 9. Zhang, Z.; Tan, M.; Xie, Z.; Dai, L.; Chen, Y.; Zhao, Y. Identification of lysine succinylation as a new post-translational modification. Nature Chem. Biol. 2011, 7, 58-63.