杨慧 - 复旦大学 - 代谢与整合生物学研究院

个人简介

2014年11月毕业于中科院生化细胞所，获生物化学与分子生物学博士学位。2014年12月至2017年4月，继续在生化细胞所从事博士后研究。2017年5月入职复旦大学，任青年副研究员。荣誉及获奖情况 2019年上海市青年科技英才扬帆计划资助 2016年中国博士后科学基金面上资助一等资助 2014年博士研究生国家奖学金

研究领域

脂代谢相关基因的功能及机制研究，主要包括高脂血症相关新基因的功能研究及CIDE家族蛋白泛素化降解的机制研究

近期论文

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Yang H#, Yue HW#, He WT, Hong JY, Jiang LL, Hu HY. PolyQ-expanded huntingtin and ataxin-3 sequester ubiquitin adaptors hHR23B and UBQLN2 into aggregates via conjugated ubiquitin. FASEB J, 2018, 32(6):2923-2933. (# Co-first author) Yang H, Hu HY. Sequestration of cellular interacting partners by protein aggregates: implication in a loss-of-function pathology. FEBS J, 2016, 283, 3705-3717. Yang H, Liu S, He WT, Zhao J, Jiang LL, Hu HY. Aggregation of polyglutamine-expanded ataxin-7 protein specifically sequesters ubiquitin-specific protease 22 and deteriorates its deubiquitinating function in the Spt-Ada-Gcn5-Acetyltransferase (SAGA) complex. J Biol Chem, 2015, 290(36): 21996-22004. Yang H, Li JJ, Liu S, Zhao J, Jiang YJ, Song AX, Hu HY. Aggregation of polyglutamine-expanded ataxin-3 sequesters its specific interacting partners into inclusions: Implication in a loss-of-function pathology. Scientific Reports. 2014, 4: 6410. Song AX#, Yang H#, Gao YG, Zhou CJ, Zhang YH, Hu HY. A Ubiquitin Shuttle DC-UbP/UBTD2 Reconciles Protein Ubiquitination and Deubiquitination via Linking UbE1 and USP5 Enzymes. PLoS ONE, 2014, 9(9):e107509. (# Co-first author) Kuang SY#, Zheng J#, Yang H, Li SH, Duan SY, Shen YF, Ji C, Gan JH, Xu WX, Li J. Structure insight of GSDMD reveals the basis of GSDMD autoinhibition in cell pyroptosis. Proc Natl Acad Sci USA, 2017, 114(40):10642-10647. Gao YG, Yang H, Zhao J, Jiang YJ, Hu HY. Autoinhibitory Structure of the WW Domain of HYPB/SETD2 Regulates Its Interaction with the Proline-Rich Region of Huntingtin. Structure, 2014, 22(3): 378-386. Liu S, Yang H, Zhao J, Zhang YH, Song AX, Hu HY. NEDD8 Ultimate Buster-1 Long (NUB1L) Promotes Transfer of NEDD8 to Proteasome for Degradation through the P97UFD1/NPL4 Complex. J Biol Chem, 2013, 288(43):31339-31349.