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个人简介

教育经历 2003-2007 华中科技大学 生命科学技术学院 学士 2007-2013 中科院 上海生科院生物化学与细胞生物学研究所 博士 科研与学术工作经历 2013-2017 美国哈佛医学院Dana-Farber癌症研究所,博士后 研究参与细胞间信号转导的膜表面受体复合物的结构与功能 2017-今   华中农业大学 生命科学技术学院 教授 获得奖励 2012中国国家奖学金 2012SIBS-Eli Lilly Outstanding Graduate Thesis Award

研究领域

本实验室主要利用冷冻电镜、X-射线晶体学等结构生物学方法,结合生物化学、分子生物学、结构生物学、细胞生物学和生物信息学等手段, (1)研究参与植物与微生物互作的重要蛋白质的生物学功能和结构基础,从而帮助深入理解植物与微生物互作的分子机制。 (2)研究参与细胞间信号转导的重要蛋白质复合物的结构与功能。

近期论文

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1. Xu S, Wu J, Sun B, Zhong C, Ding J. Structural and biochemical studies of human lysine methyltransferase Smyd3 reveal the important functional roles of its post-SET and TPR domains and the regulation of its activity by DNA binding. Nucleic Acids Res. 2011, 39:4438-49. 2. Xu S†, Zhong C†, Zhang T, and Ding J. Structure of human lysine methyltransferase Smyd2 reveals insights into the substrate divergence in Smyd proteins. J. Mol. Cell Biol. 2011, 3:293-300. († equal contribution) 3. Li W, Zhong C, Li L, Sun B, Wang W, Xu S, Zhang T, Wang C, Bao L, Ding J. Molecular basis of the acetyltransferase activity of MEC-17 towards α-tubulin. Cell Res. 2012, 22:1707-1711. 4. Xu S†, Li W†, Zhu J, Wang R, Li Z, Xu G-L, and Ding J. Crystal structures of isoorotate decarboxylases reveal a novel catalytic mechanism of 5-carboxyl-uracil decarboxylation and shed lights on the search for DNA decarboxylase. Cell Res. 2013, 23, 1296-1309. († equal contribution) 5. Li X, Recacha P, Ng R, Xu S, Teng M, Walker B, and Wang J-H. Crystal structure of HLA-B*5801, a protective HLA allele for HIV-1 infection. Protein & Cell 2016, 7(10): 761–765. 6. Tao Y†, Zhong C†, Zhu J, Xu S, Ding J. Structural and mechanistic insights into regulation of HBO1 histone acethyltransferase activity by BRPF2. Nucleic Acids Res. 2017, 45(10):5707-5719. 7. Xu S†, Wang J†, Wang J-H, Springer T.A. Distinct recognition of complement iC3b by integrins αXβ2 and αMβ2. Proc. Natl. Acad. Sci. 2017, 114(13):3403-3408 († equal contribution) 8. Zhao B†, Xu S†, Dong X, Lu C, Springer T.A. Prodomain-Growth Factor Swapping in the Structure of pro-TGF-β1. J Biol Chem. 2017. doi: 10.1074/jbc.M117.809657. († equal contribution)

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