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单链 DNA 上复制蛋白 A 组装的结构和动态模型。
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2018-12-21 , DOI: 10.1038/s41467-018-07883-7
Luke A Yates 1 , Ricardo J Aramayo 1 , Nilisha Pokhrel 2 , Colleen C Caldwell 3 , Joshua A Kaplan 1 , Rajika L Perera 1, 4 , Maria Spies 3 , Edwin Antony 2 , Xiaodong Zhang 1
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2018-12-21 , DOI: 10.1038/s41467-018-07883-7
Luke A Yates 1 , Ricardo J Aramayo 1 , Nilisha Pokhrel 2 , Colleen C Caldwell 3 , Joshua A Kaplan 1 , Rajika L Perera 1, 4 , Maria Spies 3 , Edwin Antony 2 , Xiaodong Zhang 1
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复制蛋白 A (RPA) 是主要的真核单链 DNA 结合蛋白，它与暴露的 ssDNA 结合以保护其免受核酸酶的影响，参与大量的核酸交易并协调其他重要参与者的招募。RPA 是一种异源三聚体，包裹着长段单链 DNA (ssDNA)。人们对 RPA 亚基及其 DNA 结合域 (DBD) 在组装过程中的精确分子结构知之甚少。使用冷冻电子显微镜，我们获得了与 ssDNA (∼55 kDa) 结合的 RPA 三聚核心的 3D 重建，分辨率为 ∼4.7 Å，以及 ssDNA 上的二聚 RPA 组装体。基于 FRET 的解决方案研究揭示了 DBD 在协调 RPA 结合过程中的动态重排，并且该活性受到 RPA70 中 S178 磷酸化的调节。我们提出了一个结构模型，说明动态 DBD 如何促进长 ssDNA 上多个 RPA 的协作组装。
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更新日期：2018-12-21
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