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E6AP / UBE3A-E6-p53酶-底物复合物的结构动力学。
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2018-10-25 , DOI: 10.1038/s41467-018-06953-0
Carolin Sailer , Fabian Offensperger , Alexandra Julier , Kai-Michael Kammer , Ryan Walker-Gray , Matthew G. Gold , Martin Scheffner , Florian Stengel
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2018-10-25 , DOI: 10.1038/s41467-018-06953-0
Carolin Sailer , Fabian Offensperger , Alexandra Julier , Kai-Michael Kammer , Ryan Walker-Gray , Matthew G. Gold , Martin Scheffner , Florian Stengel
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泛素连接酶E6AP的失调与人类疾病（包括宫颈癌）的发展有因果关系。与人乳头瘤病毒的E6癌蛋白复合，E6AP靶向肿瘤抑制物p53进行降解，从而促进了癌变。此外，E6还通过未知的机制充当E6AP的有效激活剂。但是，很大程度上缺少解释E6AP-E6-p53酶-底物复合物如何组装以及E6如何刺激E6AP的结构信息。在这里，我们开发和应用不同的基于交联质谱的方法来研究E6AP-E6-p53的相互作用。我们表明，E6的结合在E6AP中诱导构象重排，从而将E6和p53定位在E6AP催化中心的附近。
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更新日期：2018-10-25
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