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揭示单个活性水分子在2,4'-二羟基苯乙酮双加氧酶催化的2,4'-二羟基苯乙酮的脂族CC键的氧化裂解中的关键作用:量子力学/分子力学研究
ACS Catalysis ( IF 11.3 ) Pub Date : 2018-09-25 00:00:00 , DOI: 10.1021/acscatal.8b03201 Rabindra Nath Manna 1 , Tanmay Malakar 2 , Biman Jana 1 , Ankan Paul 2
ACS Catalysis ( IF 11.3 ) Pub Date : 2018-09-25 00:00:00 , DOI: 10.1021/acscatal.8b03201 Rabindra Nath Manna 1 , Tanmay Malakar 2 , Biman Jana 1 , Ankan Paul 2
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2,4'-二羟基苯乙酮双加氧酶(DAD)是一种非血红素双加氧酶,在存在分子氧(O 2)的情况下,在脂肪族CC键裂解2,4'-二羟基苯乙酮(DHAP)方面显示出极好的选择性)。分子动力学模拟揭示了在酶的活性位点上存在单个水分子。从我们的混合量子力学/分子力学(QM / MM)研究发现,这种孤独的水分子对于促进DAD酶催化的2,4'-DHAP的脂肪族碳-碳键的氧化裂解至关重要。首先,在活性位点水分子的帮助下,通过中继质子转移机制使2,4'-DHAP质子化。该水分子还积极参与O–O和C–C键的裂解步骤。活化的水分子起着催化酸碱物质的作用。O–O裂解步骤被认为是决定速率的步骤,在五重体自旋表面上,在理论上的uB3LYP-D3 / def2-TZVP / OPLS水平计算出的相关势垒为20.3 kcal / mol。细菌DAD酶的多序列比对显示了在中继质子转移过程中Tyr93和Glu108残基的进化重要性,其中Tyr93充当质子载体,Glu108充当储库。我们的研究证明了水在DAD酶催化循环中的积极作用,另外还揭示了两个氨基酸(Tyr93和Glu108)在酶促循环中的重要间接作用。
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更新日期:2018-09-25
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