TET氨基肽酶是十二碳烯颗粒，存在于与各种生物过程有关的三个生命域中，从古细菌中的碳源提供者到人类的眼压调节。每个亚基均包含负责酶催化活性的双核金属位点（M1和M2）。但是，每种金属离子的作用仍然未知。值得注意的是，虽然嗜温TET由Mn（2+）激活，但超嗜热TET更喜欢Co（2+）。在这里，通过异常嗜热热球菌Pyrococcus furiosus（PfTET3）的TET3氨基肽酶的X射线晶体学异常和酶动力学测量，我们表明M2承载了该酶的催化活性，而M1稳定了TET3的四级结构并控制了活动部位的柔韧性取决于温度。在底物结合袋中发现了一个新的第三金属位点（M3），调节了PfTET3底物的偏好。这些数据表明，TET活性是通过三个金属位点之间的分子相互作用来调节的。



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