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完整蛋白质中 α-螺旋氢键协同性的观察
Journal of the American Chemical Society ( IF 14.4 ) Pub Date : 2016-02-08 , DOI: 10.1021/jacs.5b13140 Jingwen Li , Yefei Wang , Jingfei Chen , Zhijun Liu 1 , Ad Bax 2 , Lishan Yao
Journal of the American Chemical Society ( IF 14.4 ) Pub Date : 2016-02-08 , DOI: 10.1021/jacs.5b13140 Jingwen Li , Yefei Wang , Jingfei Chen , Zhijun Liu 1 , Ad Bax 2 , Lishan Yao
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蛋白质中氢键（H-bonding）协同性的存在和程度仍然是一个基本问题，过去已对此进行了广泛研究，主要是通过对模型肽进行红外和荧光测量。我们证明，可以通过氢/氘交换核磁共振波谱研究完整蛋白质中的这种协同性。该方法基于这样的事实：主链酰胺基团中的NH被ND取代会稍微削弱NH·O=C氢键。我们的结果表明，α-螺旋中位置 i 的这种取代会影响残基 i - 3 至 i + 3 的酰胺位点的 (1)H 和 (15)N 化学位移。量子力学计算表明，在位点 i - 3、i + 1、i + 2 和 i + 3 处进行 H/D 交换时观察到，位点 i 处的 (1)H 和 (15)N 共振对应于第 i 个主链酰胺电偶极子的减少矩，这削弱了其与 α 螺旋中其他主链酰胺的氢键和长程静电相互作用。这些结果为蛋白质 α 螺旋中氢键的协同性提供了新的定量见解。
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更新日期：2016-02-08
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