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Phenyl-Ring Dynamics in Amyloid Fibrils and Proteins: The Microscopic-Order-Macroscopic-Disorder Perspective
The Journal of Physical Chemistry B ( IF 2.8 ) Pub Date : 2018-09-10 , DOI: 10.1021/acs.jpcb.8b06330 Eva Meirovitch 1 , Zhichun Liang 2 , Jack H. Freed 2
The Journal of Physical Chemistry B ( IF 2.8 ) Pub Date : 2018-09-10 , DOI: 10.1021/acs.jpcb.8b06330 Eva Meirovitch 1 , Zhichun Liang 2 , Jack H. Freed 2
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We have developed the microscopic-order-macroscopic-disorder (MOMD) approach for studying internal mobility in polycrystalline proteins with 2H lineshape analysis. The motion itself is expressed by a diffusion tensor, R, the local spatial restraints by a potential, u, and the “local geometry” by the relative orientation of the model-related and nuclear magnetic resonance-related tensors. Here, we apply MOMD to phenyl-ring dynamics in several Αβ40-amyloid-fibrils, and the villin headpiece subdomain (HP36). Because the available data are limited in extent and sensitivity, we adjust u and R in the relevant parameter ranges, fixing the “local geometry” in accordance with standard stereochemistry. This yields a physically well-defined and consistent picture of phenyl-ring dynamics, enabling comparison between different systems. In the temperature range of 278–308 K, u has a strength of (1.7–1.8) kT and a rhombicity of (2.4–2.6) kT, and R has components of 5.0 × 102 ≤ R⊥ ≤ 2.0 × 103 s–1 and 6.3 × 105 ≤ R∥ ≤ 2.0 × 106 s–1. At 278 K, fibril hydration increases the axiality of both u and R; HP36 hydration has a similar effect at 295 K, reducing R⊥ considerably. The D23N mutation slows down the motion of the probe; Aβ40 polymorphism affects both this motion and the related local potential. The present study identifies the impact of various factors on phenyl-ring mobility in amyloid fibrils and globular proteins; the difference between the two protein forms is considerable. The distinctive impact of hydration on phenyl-ring motion and previously studied methyl-group motion is also examined. The 2H lineshapes considered here were analyzed previously with various multi-simple-mode (MSM) models, where several simple motional modes are combined. The MOMD and MSM interpretations differ in essence.
中文翻译：
淀粉样蛋白纤维和蛋白质中的苯环动力学：微观秩序宏观无序的观点。
我们已经开发了微观顺序-宏观-宏观-混乱（MOMD）方法，用于通过2 H线形分析研究多晶蛋白中的内部迁移率。运动本身由扩散张量R表示，局部空间约束由电势u表示，而“局部几何形状”由模型相关和核磁共振相关张量的相对方向表示。在这里，我们应用MOMD苯基环动力学几个Αβ 40淀粉样蛋白纤维和绒毛头盔子域（HP36）。由于可用数据的范围和敏感性有限，因此我们调整u和R在相关参数范围内，根据标准立体化学确定“局部几何形状”。这样就可以在物理上清晰定义一致的苯环动力学图，从而可以在不同系统之间进行比较。的温度范围内278-308钾，ù具有（1.7-1.8）的强度KT和（2.4-2.6）的rhombicity KT，和- [R具有5.0×10部件2 ≤ [R ⊥ ≤2.0×10 3小号-1和6.3×10 5 ≤ [R ∥ ≤2.0×10 6小号-1。在278 K下，原纤维水化增加了两者的轴向性u和R ; HP36水合具有在295K下类似的效果，减少- [R ⊥相当。D23N突变会减慢探针的运动；Aβ 40多态性会影响这项议案和有关地方的潜力。本研究确定了各种因素对淀粉样原纤维和球状蛋白中苯环流动性的影响。两种蛋白质形式之间的差异是巨大的。还研究了水合对苯环运动和先前研究的甲基运动的独特影响。在2先前使用各种多简单模式（MSM）模型分析了此处考虑的H线形，其中将几种简单的运动模式进行了组合。MOMD和MSM的解释本质上有所不同。
更新日期：2018-09-11
中文翻译：
淀粉样蛋白纤维和蛋白质中的苯环动力学：微观秩序宏观无序的观点。
我们已经开发了微观顺序-宏观-宏观-混乱（MOMD）方法，用于通过2 H线形分析研究多晶蛋白中的内部迁移率。运动本身由扩散张量R表示，局部空间约束由电势u表示，而“局部几何形状”由模型相关和核磁共振相关张量的相对方向表示。在这里，我们应用MOMD苯基环动力学几个Αβ 40淀粉样蛋白纤维和绒毛头盔子域（HP36）。由于可用数据的范围和敏感性有限，因此我们调整u和R在相关参数范围内，根据标准立体化学确定“局部几何形状”。这样就可以在物理上清晰定义一致的苯环动力学图，从而可以在不同系统之间进行比较。的温度范围内278-308钾，ù具有（1.7-1.8）的强度KT和（2.4-2.6）的rhombicity KT，和- [R具有5.0×10部件2 ≤ [R ⊥ ≤2.0×10 3小号-1和6.3×10 5 ≤ [R ∥ ≤2.0×10 6小号-1。在278 K下，原纤维水化增加了两者的轴向性u和R ; HP36水合具有在295K下类似的效果，减少- [R ⊥相当。D23N突变会减慢探针的运动；Aβ 40多态性会影响这项议案和有关地方的潜力。本研究确定了各种因素对淀粉样原纤维和球状蛋白中苯环流动性的影响。两种蛋白质形式之间的差异是巨大的。还研究了水合对苯环运动和先前研究的甲基运动的独特影响。在2先前使用各种多简单模式（MSM）模型分析了此处考虑的H线形，其中将几种简单的运动模式进行了组合。MOMD和MSM的解释本质上有所不同。
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