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GPI 锚定蛋白不在活细胞质膜的有序结构域中。
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2015-Apr-21 , DOI: 10.1038/ncomms7969 Eva Sevcsik 1 , Mario Brameshuber 1 , Martin Fölser 1 , Julian Weghuber 2 , Alf Honigmann 3 , Gerhard J Schütz 1
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2015-Apr-21 , DOI: 10.1038/ncomms7969 Eva Sevcsik 1 , Mario Brameshuber 1 , Martin Fölser 1 , Julian Weghuber 2 , Alf Honigmann 3 , Gerhard J Schütz 1
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质膜中蛋白质和脂质的组织一直是长期争论的主题。提出了更高脂质链顺序的膜筏介导蛋白质相互作用，但迄今为止尚未直接观察到。在这里，我们使用蛋白质微模式结合单分子跟踪来测试当前模型：我们直接在活细胞质膜中重新排列脂质锚定的筏蛋白（糖基磷脂酰肌醇（GPI）-锚定-mGFP）并测量对局部的影响膜环境。有趣的是，这种处理既不会使有序膜相的形成成核，也不会导致微图案区域内纳米级有序域的任何富集。相比之下，我们发现固定化的 mGFP-GPI 对其他膜成分的扩散起到惰性障碍的作用，而不会在超出其物理尺寸的距离内影响其膜环境。我们的结果表明，相分配不是质膜中蛋白质组织的基本要素。
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更新日期：2015-04-24
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