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EGF通过其SH2和SH3结构域调节Tks4与Src的相互作用
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2018-06-21 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.biochem.8b00084 Metta Dülk 1 , Bálint Szeder 1 , Gábor Glatz 2 , Balázs L. Merő 1 , Kitti Koprivanacz 1 , Gyöngyi Kudlik 1 , Virág Vas 1 , Szabolcs Sipeki 3 , Anna Cserkaszky 1 , László Radnai 1 , László Buday 1, 3
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2018-06-21 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.biochem.8b00084 Metta Dülk 1 , Bálint Szeder 1 , Gábor Glatz 2 , Balázs L. Merő 1 , Kitti Koprivanacz 1 , Gyöngyi Kudlik 1 , Virág Vas 1 , Szabolcs Sipeki 3 , Anna Cserkaszky 1 , László Radnai 1 , László Buday 1, 3
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非受体酪氨酸激酶Src是表皮生长因子（EGF）信号传导途径的重要组成部分。我们的小组最近表明，Frank-ter Haar综合征蛋白Tks4（具有四个Src同源性3结构域的酪氨酸激酶底物）也参与EGF信号传导。在这里，我们证明Tks4和Src直接彼此结合，并阐明这种复合物形成的分子机制的细节。GST下拉和荧光偏振测定的结果表明，Tks4中富含脯氨酸的SH3结合基序（PSRPLPDAP，残基466–474）和相邻的含磷酸酪氨酸的SH2结合基序（pYEEI，残基508–511）均与Tks4的产生有关Src绑定。这些基序分别与Src的SH3和SH2域相互作用，从而导致结合强度的协同增强和高度稳定，“双向”类型的交互。与这些结果一致，我们发现Src与Tks4的结合是永久的，并且该复合物在活细胞中持续至少3 h。我们得出结论，Tks4与Src的相互作用可能会导致激酶处于其主动构象的长期稳定状态，从而导致EGF刺激后Src活性延长。
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更新日期：2018-06-21
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