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香叶基-CoA羧化酶的750-kDaα6β6全酶的结构和底物选择性。
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2015-Nov-23 , DOI: 10.1038/ncomms9986 Ashley R. Jurado , Christine S. Huang , Xing Zhang , Z. Hong Zhou , Liang Tong
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2015-Nov-23 , DOI: 10.1038/ncomms9986 Ashley R. Jurado , Christine S. Huang , Xing Zhang , Z. Hong Zhou , Liang Tong
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Geranyl-CoA羧化酶（GCC）对于以香叶酸为唯一碳源的假单胞菌生物的生长至关重要。GCC具有相同的域组织，并且与相关的生物素依赖性羧化酶3-甲基巴豆酰辅酶A羧化酶（MCC）和丙酰辅酶A羧化酶（PCC）具有很强的序列保守性。在这里，我们报道了GCC的750 kDaα6β6全酶的晶体结构，它与MCC类似，但与PCC却有显着差异。该结构提供了证据来支持两种不同的生物素依赖性酰基-CoA羧化酶谱系，一种谱系可将饱和有机酸的α碳羧基化，另一种谱系可将α-β不饱和酸的γ碳羧基化。GCC和MCC活性位点区域的结构差异解释了它们独特的底物偏好。尤其，GCC中的甘氨酸残基被MCC中的苯丙氨酸取代，从而阻止了较大的香叶基-CoA底物的进入。两种酶中此残基的突变可改变其底物偏好。
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更新日期：2015-11-26
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