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着丝粒蛋白shugoshin 2与HSF1在热休克反应和RNA Pol II募集中协同作用。
The EMBO Journal ( IF 9.4 ) Pub Date : 2019-10-28 , DOI: 10.15252/embj.2019102566
Ryosuke Takii 1 , Mitsuaki Fujimoto 1 , Masaki Matsumoto 2 , Pratibha Srivastava 1 , Arpit Katiyar 1 , Keiich I Nakayama 2, 3 , Akira Nakai 1
The EMBO Journal ( IF 9.4 ) Pub Date : 2019-10-28 , DOI: 10.15252/embj.2019102566
Ryosuke Takii 1 , Mitsuaki Fujimoto 1 , Masaki Matsumoto 2 , Pratibha Srivastava 1 , Arpit Katiyar 1 , Keiich I Nakayama 2, 3 , Akira Nakai 1
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在基因快速诱导过程中，RNA聚合酶II（Pol II）向核心启动子的募集受到高度调节。响应热休克，热休克转录因子1（HSF1）被激活并占据热休克基因启动子。与启动子结合的HSF1募集与Pol II相互作用的通用转录因子和介体，但尚不清楚Pol II募集的应激特异性机制。在这里，我们在对HSF1旁系同源物及其突变体的比较分析中显示，在小鼠细胞热休克期间，HSF1与腹膜中心衔接蛋白shugoshin 2（SGO2）相互作用，其方式取决于在丝氨酸326上HSF1的诱导磷酸化，并募集SGO2 HSP70启动子。SGO2介导的具有磷酸化C末端结构域的Pol II的结合和募集会促进HSP70的表达，暗示SGO2是促进HSF1招募Pol II的共激活因子之一。此外，HSF1-SGO2复合物在热休克条件下支持细胞存活和蛋白变性的维持。这些结果例证了Pol II募集的蛋白毒性应激特异性机制，该机制是由热休克反应中HSF1的磷酸化触发的。
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更新日期：2019-12-17
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