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The molecular mechanism of cotranslational membrane protein recognition and targeting by SecA.
Nature Structural & Molecular Biology ( IF 12.5 ) Pub Date : 2019-09-30 , DOI: 10.1038/s41594-019-0297-8 Shuai Wang 1 , Ahmad Jomaa 2 , Mateusz Jaskolowski 2 , Chien-I Yang 1 , Nenad Ban 2 , Shu-Ou Shan 1
Nature Structural & Molecular Biology ( IF 12.5 ) Pub Date : 2019-09-30 , DOI: 10.1038/s41594-019-0297-8 Shuai Wang 1 , Ahmad Jomaa 2 , Mateusz Jaskolowski 2 , Chien-I Yang 1 , Nenad Ban 2 , Shu-Ou Shan 1
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Cotranslational protein targeting is a conserved process for membrane protein biogenesis. In Escherichia coli, the essential ATPase SecA was found to cotranslationally target a subset of nascent membrane proteins to the SecYEG translocase at the plasma membrane. The molecular mechanism of this pathway remains unclear. Here we use biochemical and cryoelectron microscopy analyses to show that the amino-terminal amphipathic helix of SecA and the ribosomal protein uL23 form a composite binding site for the transmembrane domain (TMD) on the nascent protein. This binding mode further enables recognition of charged residues flanking the nascent TMD and thus explains the specificity of SecA recognition. Finally, we show that membrane-embedded SecYEG promotes handover of the translating ribosome from SecA to the translocase via a concerted mechanism. Our work provides a molecular description of the SecA-mediated cotranslational targeting pathway and demonstrates an unprecedented role of the ribosome in shielding nascent TMDs.
中文翻译：
SecA 共翻译膜蛋白识别和靶向的分子机制。
共翻译蛋白靶向是膜蛋白生物发生的保守过程。在大肠杆菌中，发现必需的 ATP 酶 SecA 可以将新生膜蛋白的子集共翻译到质膜上的 SecYEG 转位酶。该途径的分子机制仍不清楚。在这里，我们使用生化和冷冻电镜分析表明，SecA 的氨基末端两亲性螺旋和核糖体蛋白 uL23 形成新生蛋白上跨膜结构域 (TMD) 的复合结合位点。这种结合模式进一步能够识别新生 TMD 侧翼的带电残基，从而解释了 SecA 识别的特异性。最后，我们表明膜嵌入的 SecYEG 通过协调机制促进翻译核糖体从 SecA 到转位酶的移交。我们的工作提供了 SecA 介导的共翻译靶向途径的分子描述，并证明了核糖体在保护新生 TMD 方面发挥着前所未有的作用。
更新日期：2019-09-30
中文翻译：
SecA 共翻译膜蛋白识别和靶向的分子机制。
共翻译蛋白靶向是膜蛋白生物发生的保守过程。在大肠杆菌中，发现必需的 ATP 酶 SecA 可以将新生膜蛋白的子集共翻译到质膜上的 SecYEG 转位酶。该途径的分子机制仍不清楚。在这里，我们使用生化和冷冻电镜分析表明，SecA 的氨基末端两亲性螺旋和核糖体蛋白 uL23 形成新生蛋白上跨膜结构域 (TMD) 的复合结合位点。这种结合模式进一步能够识别新生 TMD 侧翼的带电残基，从而解释了 SecA 识别的特异性。最后，我们表明膜嵌入的 SecYEG 通过协调机制促进翻译核糖体从 SecA 到转位酶的移交。我们的工作提供了 SecA 介导的共翻译靶向途径的分子描述，并证明了核糖体在保护新生 TMD 方面发挥着前所未有的作用。
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