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细胞内cavin靶蛋白的鉴定揭示了cavin-PP1alpha相互作用调节细胞凋亡。
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2019-07-22 , DOI: 10.1038/s41467-019-11111-1
Kerrie-Ann McMahon 1 , Yeping Wu 1 , Yann Gambin 1, 2 , Emma Sierecki 1, 2 , Vikas A Tillu 1 , Thomas Hall 1 , Nick Martel 1 , Satomi Okano 1 , Shayli Varasteh Moradi 1, 3 , Jayde E Ruelcke 4 , Charles Ferguson 1 , Alpha S Yap 1 , Kirill Alexandrov 1, 5 , Michelle M Hill 4 , Robert G Parton 1, 6
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2019-07-22 , DOI: 10.1038/s41467-019-11111-1
Kerrie-Ann McMahon 1 , Yeping Wu 1 , Yann Gambin 1, 2 , Emma Sierecki 1, 2 , Vikas A Tillu 1 , Thomas Hall 1 , Nick Martel 1 , Satomi Okano 1 , Shayli Varasteh Moradi 1, 3 , Jayde E Ruelcke 4 , Charles Ferguson 1 , Alpha S Yap 1 , Kirill Alexandrov 1, 5 , Michelle M Hill 4 , Robert G Parton 1, 6
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小窝是质膜的专门区域。这些内陷的形成取决于Caveolin-1或-3的表达以及cavin家族的蛋白质。响应压力，小窝会分解，小窝会从小窝中释放出来，从而使小窝可能与细胞内靶标相互作用。在这里，我们描述了使用生物素亲和蛋白质组学和质谱法的细胞内（非质膜）cavin相互作用组。我们使用无细胞表达系统和蛋白质-蛋白质结合测定法验证了47种潜在的cavin-interactor蛋白质。这些数据与途径分析一起揭示了cavin蛋白在代谢和应激信号传导中的未知作用。我们验证了一种候选相互作用蛋白，蛋白磷酸酶1α（PP1α）之间的相互作用，以及Cavin-1和-3，并表明紫外线处理可导致Cavin3从小孔中释放出来，从而与PP1α相互作用并对其产生抑制作用。这种相互作用增加了H2AX磷酸化以刺激细胞凋亡，从而确定了从表面小窝到细胞核的促凋亡信号通路。
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更新日期：2019-07-22
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