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Weak Multivalent Binding of Influenza Hemagglutinin Nanoparticles at a Sialoglycan-Functionalized Supported Lipid Bilayer.
ACS Nano ( IF 15.8 ) Pub Date : 2019-03-07 00:00:00 , DOI: 10.1021/acsnano.8b09410 Daniele Di Iorio 1 , Mark L Verheijden 1 , Erhard van der Vries 2 , Pascal Jonkheijm 1 , Jurriaan Huskens 1
ACS Nano ( IF 15.8 ) Pub Date : 2019-03-07 00:00:00 , DOI: 10.1021/acsnano.8b09410 Daniele Di Iorio 1 , Mark L Verheijden 1 , Erhard van der Vries 2 , Pascal Jonkheijm 1 , Jurriaan Huskens 1
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Quantification of the multivalent interactions of influenza viruses binding at interfaces may provide ways to tackle key biological questions regarding influenza virulence and zoonoses. Yet, the deconvolution of the contributions of molecular and interfacial parameters, such as valency, interaction area, and receptor density, to the binding of whole viruses is hindered by difficulties in the direct determination of these parameters. We report here a chemical platform technology to study the binding of multivalent recombinant hemagglutinin (rHA) nanoparticles at artificial sialoglycan cell receptor-presenting interfaces in which all these parameters can be derived, thus allowing the desired full and quantitative binding analysis. SiO2 substrates were functionalized with supported lipid bilayers containing a targeted and tunable fraction of a biotinylated lipid, followed by the adsorption of streptavidin and biotinylated polyvalent 2,3- or 2,6-sialyl lactosamine (SLN). rHA nanoparticles were used as a virus mimic to provide a good prediction of the number of interactions involved in binding. Low nanomolar affinities and selectivities for binding at the 2,6-SLN platforms were observed for rHA particles from three different virus variants. When fitting the data to a multivalency model, the nanomolar overall affinity appears to be achieved by 6–9 HA–sugar molecular interaction pairs, which individually present a rapid association/dissociation behavior. This dynamic behavior may be an essential biological attribute in the functioning of the influenza virus.
中文翻译：
流感血凝素纳米颗粒在唾液酸聚糖功能化支持的脂质双层上的弱多价结合。
流感病毒在界面上结合的多价相互作用的量化可能提供解决有关流感毒力和人畜共患病的关键生物学问题的方法。然而，分子和界面参数（例如化合价、相互作用面积和受体密度）对整个病毒结合的贡献的反卷积由于直接确定这些参数的困难而受到阻碍。我们在此报告了一种化学平台技术，用于研究多价重组血凝素（rHA）纳米颗粒在人工唾液酸聚糖细胞受体呈递界面上的结合，其中可以导出所有这些参数，从而实现所需的全面和定量的结合分析。SiO 2基底用包含生物素化脂质的靶向且可调节部分的支持的脂质双层进行功能化，然后吸附链霉亲和素和生物素化多价2,3-或2,6-唾液酸乳糖胺(SLN)。rHA 纳米粒子被用作病毒模拟物，以提供对结合中涉及的相互作用数量的良好预测。来自三种不同病毒变体的 rHA 颗粒在 2,6-SLN 平台上观察到低纳摩尔亲和力和结合选择性。当将数据拟合到多价模型时，纳摩尔总体亲和力似乎是通过 6-9 个 HA-糖分子相互作用对实现的，这些分子相互作用对单独呈现快速缔合/解离行为。这种动态行为可能是流感病毒功能的重要生物学属性。
更新日期：2019-03-07
中文翻译：
流感血凝素纳米颗粒在唾液酸聚糖功能化支持的脂质双层上的弱多价结合。
流感病毒在界面上结合的多价相互作用的量化可能提供解决有关流感毒力和人畜共患病的关键生物学问题的方法。然而，分子和界面参数（例如化合价、相互作用面积和受体密度）对整个病毒结合的贡献的反卷积由于直接确定这些参数的困难而受到阻碍。我们在此报告了一种化学平台技术，用于研究多价重组血凝素（rHA）纳米颗粒在人工唾液酸聚糖细胞受体呈递界面上的结合，其中可以导出所有这些参数，从而实现所需的全面和定量的结合分析。SiO 2基底用包含生物素化脂质的靶向且可调节部分的支持的脂质双层进行功能化，然后吸附链霉亲和素和生物素化多价2,3-或2,6-唾液酸乳糖胺(SLN)。rHA 纳米粒子被用作病毒模拟物，以提供对结合中涉及的相互作用数量的良好预测。来自三种不同病毒变体的 rHA 颗粒在 2,6-SLN 平台上观察到低纳摩尔亲和力和结合选择性。当将数据拟合到多价模型时，纳摩尔总体亲和力似乎是通过 6-9 个 HA-糖分子相互作用对实现的，这些分子相互作用对单独呈现快速缔合/解离行为。这种动态行为可能是流感病毒功能的重要生物学属性。
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