有人提出，腺苷一磷酸激活蛋白激酶（AMPK）和12个与AMPK相关的激酶（ARK），包括新型（nua）激酶家族1（NUAK1），都被主要的肿瘤抑制因子主激酶LKB1激活。除了有证据表明NUAK1参与诱导肿瘤存活，侵袭和不依赖p53的细胞衰老外，尚不清楚其详细的生物学功能。在这里，我们显示了在野生型LKB1存在下，NUAK1在体外和体内都直接与p53相互作用并使其磷酸化。LKB1诱导的p53的磷酸化需要NUAK1的激酶活性，而LKB1在Thr211处的NUAK1的磷酸化对于其激酶活性是必不可少的，这得出的结论是LKB1激活NUAK1并通过NUAK1激酶调节p53的磷酸化，至少部分地。LKB1 / NUAK1激活通过诱导p21 / WAF1的表达导致细胞周期停滞在G（1）/ S边界。在LKB1的调控下，NUAK1与细胞核中的p53相互作用并与p21 / WAF1启动子的p53反应元件结合。这些发现凸显了NUAK1在LKB1相关信号通路中的新作用。NUAK1可通过与p53直接相互作用来调节细胞增殖并发挥肿瘤抑制作用。



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