线粒体醛脱氢酶（ALDH2）已被提出作为缺血再灌注过程中心脏保护的关键酶。该提议导致寻找ALDH2的活化剂，以开发保护心脏的药物。Alda-1是鉴定出的第一个ALDH2激活剂，其心脏保护作用已在体内得到广泛证明。但是，激活的机制还不完全清楚。晶体学研究表明，Alda-1与醛结合位点的入口结合。因此，Alda-1本质上应该是抑制剂。在本研究中，进行了动力学实验，以表征Alda-1对ALDH2的性质（动力学参数，限速步骤的确定，催化半胱氨酸的反应性）以及动力学机理（动力学类型，基材进入的顺序以及产品的释放）。结果表明，Alda-1极大地改变了ALDH2的性质，NAD +的Km降低了2.4倍，催化效率提高了4.4倍。但是，醛的Km增加了8.6倍，因此降低了催化效率。这些参数的变化导致行为复杂，其中Alda-1在低浓度的醛中起抑制剂作用，而在高浓度时起活化剂作用。此外，Alda-1与ALDH2的结合使脱酰作用的限制降低，并降低了催化半胱氨酸的pKa。最后，NADH抑制模式表明Alda-1诱导了底物进入和产物释放顺序的变化，这与两种底物都通过NAD +进入位点进入ALDH2的提议相一致。



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