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依赖于TonB的转运蛋白FhuA和TonB之间的动态蛋白质-蛋白质偶联。
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2018-01-26 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.biochem.7b01223
Jessica L. Sarver ₁ , Michael Zhang ₁ , Lishan Liu ₁ , David Nyenhuis ₁ , David S. Cafiso ₁

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细菌外膜TonB依赖的转运蛋白通过执行与内膜蛋白TonB的结合和解除结合的循环而发挥作用。在维生素B ₁₂转运蛋白BtuB和柠檬酸铁转运蛋白FecA中，底物结合增加了Ton盒（能量耦合部分）的周质暴露。这种增加的暴露似乎增强了转运蛋白对TonB的亲和力。在这里，连续波和脉冲EPR光谱用于检查大肠杆菌中Ton盒的状态铬铁转运蛋白FhuA。在其载脂蛋白状态下，FhuA的Ton框可对范围广泛的位置和多个构象亚状态进行采样。当绑定到铁铬铁时，尽管FhuA Ton盒采样的结构状态发生了变化，但Ton盒并没有进一步延伸到周质中。当与TonB的可溶性片段结合时，TonB-FhuA复合物保持异质和动态，表明TonB与FhuA桶或转运蛋白的核心区域不形成牢固的特异性接触。该结果不同于在TonB–FhuA络合物的晶体结构中看到的结果。这些数据表明，与BtuB和FecA不同，在存在底物的情况下，FhuA中Ton框的周质暴露不会发生显着变化，并且转运蛋白-TonB相互作用的变构控制是通过与BtuB或FecA不同的机制起作用的。此外，数据表明涉及TonB相对于转运蛋白旋转的模型不太可能成为驱动依赖TonB的转运的机制的基础。

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A Dynamic Protein–Protein Coupling between the TonB-Dependent Transporter FhuA and TonB

Bacterial outer membrane TonB-dependent transporters function by executing cycles of binding and unbinding to the inner membrane protein TonB. In the vitamin B₁₂ transporter BtuB and the ferric citrate transporter FecA, substrate binding increases the periplasmic exposure of the Ton box, an energy-coupling segment. This increased exposure appears to enhance the affinity of the transporter for TonB. Here, continuous wave and pulse EPR spectroscopy were used to examine the state of the Ton box in the Escherichia coli ferrichrome transporter FhuA. In its apo state, the Ton box of FhuA samples a broad range of positions and multiple conformational substates. When bound to ferrichrome, the Ton box does not extend further into the periplasm, although the structural states sampled by the FhuA Ton box are altered. When bound to a soluble fragment of TonB, the TonB-FhuA complex remains heterogeneous and dynamic, indicating that TonB does not make strong, specific contacts with either the FhuA barrel or the core region of the transporter. This result differs from that seen in the crystal structure of the TonB–FhuA complex. These data indicate that unlike BtuB and FecA, the periplasmic exposure of the Ton box in FhuA does not change significantly in the presence of substrate and that allosteric control of transporter–TonB interactions functions by a different mechanism than that seen in either BtuB or FecA. Moreover, the data indicate that models involving a rotation of TonB relative to the transporter are unlikely to underlie the mechanism that drives TonB-dependent transport.

更新日期：2018-01-26

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