有丝分裂原激活的蛋白激酶（MAPK）信号级联传递细胞外刺激，通过激酶的顺序和可逆磷酸化产生各种细胞反应。由于该途径中激酶磷酸化的强度和持续时间决定了细胞应答，因此激酶和磷酸酶均在精确控制MAPK途径激活和衰减中起着至关重要的作用。因此，鉴定途径特异性磷酸酶对于理解调节MAPK途径的功能机制至关重要。为了鉴定特异于c-Jun N端激酶（JNK）MAPK途径的磷酸酶，使用了一种合成筛选方法，其中将磷酸酶分别束缚在JNK途径特异性JIP1支架蛋白上。在测试的77种哺乳动物磷酸酶中，PTPN1导致JNK途径激活的抑制。进一步的分析显示，在三种通路成员激酶中，PTPN1直接使通路的末端激酶JNK脱磷酸，并负调控JNK MAPK通路。具体而言，PTPN1似乎是在调节总体信号强度，而不是调节时序，这表明PTPN1可能参与信号噪声的控制和维持。最后，发现PTPN1对JNK MAPK通路的负调控可减少肿瘤坏死因子α（TNFα）依赖性细胞死亡反应。PTPN1似乎在调节总体信号强度，而不是调节时序，这表明PTPN1可能参与信号噪声的控制和维持。最后，发现PTPN1对JNK MAPK通路的负调控可减少肿瘤坏死因子α（TNFα）依赖性细胞死亡反应。PTPN1似乎是在调节总体信号强度，而不是调节时序，这表明PTPN1可能参与信号噪声的控制和维持。最后，发现PTPN1对JNK MAPK通路的负调控可减少肿瘤坏死因子α（TNFα）依赖性细胞死亡反应。



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