当前位置：
X-MOL 学术
›
Nat. Commun.
›
论文详情
Our official English website, www.x-mol.net, welcomes your
feedback! (Note: you will need to create a separate account there.)
Monomeric ephrinB2 binding induces allosteric changes in Nipah virus G that precede its full activation.
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2017-10-03 , DOI: 10.1038/s41467-017-00863-3 Joyce J W Wong 1 , Tracy A Young 2 , Jiayan Zhang 3, 4, 5 , Shiheng Liu 4, 5 , George P Leser 6, 7 , Elizabeth A Komives 8 , Robert A Lamb 6, 7 , Z Hong Zhou 4, 5 , Joshua Salafsky 2 , Theodore S Jardetzky 1
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2017-10-03 , DOI: 10.1038/s41467-017-00863-3 Joyce J W Wong 1 , Tracy A Young 2 , Jiayan Zhang 3, 4, 5 , Shiheng Liu 4, 5 , George P Leser 6, 7 , Elizabeth A Komives 8 , Robert A Lamb 6, 7 , Z Hong Zhou 4, 5 , Joshua Salafsky 2 , Theodore S Jardetzky 1
Affiliation
|
Nipah virus is an emergent paramyxovirus that causes deadly encephalitis and respiratory infections in humans. Two glycoproteins coordinate the infection of host cells, an attachment protein (G), which binds to cell surface receptors, and a fusion (F) protein, which carries out the process of virus-cell membrane fusion. The G protein binds to ephrin B2/3 receptors, inducing G conformational changes that trigger F protein refolding. Using an optical approach based on second harmonic generation, we show that monomeric and dimeric receptors activate distinct conformational changes in G. The monomeric receptor-induced changes are not detected by conformation-sensitive monoclonal antibodies or through electron microscopy analysis of G:ephrinB2 complexes. However, hydrogen/deuterium exchange experiments confirm the second harmonic generation observations and reveal allosteric changes in the G receptor binding and F-activating stalk domains, providing insights into the pathway of receptor-activated virus entry.Nipah virus causes encephalitis in humans. Here the authors use a multidisciplinary approach to study the binding of the viral attachment protein G to its host receptor ephrinB2 and show that monomeric and dimeric receptors activate distinct conformational changes in G and discuss implications for receptor-activated virus entry.
中文翻译：
单体 ephrinB2 结合会在尼帕病毒 G 完全激活之前诱导变构变化。
尼帕病毒是一种新出现的副粘病毒，可引起人类致命的脑炎和呼吸道感染。两种糖蛋白协调宿主细胞的感染，一种是与细胞表面受体结合的附着蛋白（G），另一种是融合蛋白（F），它执行病毒与细胞膜融合的过程。 G 蛋白与肝配蛋白 B2/3 受体结合，诱导 G 构象变化，从而触发 F 蛋白重折叠。使用基于二次谐波产生的光学方法，我们证明单体和二聚体受体激活 G 中不同的构象变化。构象敏感的单克隆抗体或通过 G:ephrinB2 复合物的电子显微镜分析无法检测到单体受体诱导的变化。然而，氢/氘交换实验证实了二次谐波产生的观察结果，并揭示了 G 受体结合和 F 激活茎结构域的变构变化，为了解受体激活病毒进入的途径提供了见解。尼帕病毒引起人类脑炎。在这里，作者使用多学科方法研究病毒附着蛋白 G 与其宿主受体 ephrinB2 的结合，并表明单体和二聚体受体激活 G 中不同的构象变化，并讨论了受体激活的病毒进入的影响。
更新日期：2017-10-03
中文翻译：
单体 ephrinB2 结合会在尼帕病毒 G 完全激活之前诱导变构变化。
尼帕病毒是一种新出现的副粘病毒，可引起人类致命的脑炎和呼吸道感染。两种糖蛋白协调宿主细胞的感染，一种是与细胞表面受体结合的附着蛋白（G），另一种是融合蛋白（F），它执行病毒与细胞膜融合的过程。 G 蛋白与肝配蛋白 B2/3 受体结合，诱导 G 构象变化，从而触发 F 蛋白重折叠。使用基于二次谐波产生的光学方法，我们证明单体和二聚体受体激活 G 中不同的构象变化。构象敏感的单克隆抗体或通过 G:ephrinB2 复合物的电子显微镜分析无法检测到单体受体诱导的变化。然而，氢/氘交换实验证实了二次谐波产生的观察结果，并揭示了 G 受体结合和 F 激活茎结构域的变构变化，为了解受体激活病毒进入的途径提供了见解。尼帕病毒引起人类脑炎。在这里，作者使用多学科方法研究病毒附着蛋白 G 与其宿主受体 ephrinB2 的结合，并表明单体和二聚体受体激活 G 中不同的构象变化，并讨论了受体激活的病毒进入的影响。
京公网安备 11010802027423号