BgsA是一种糖基转移酶（GT），参与线性混合连接的β-葡聚糖（MLG）的合成，MLG是最近描述的由c-di-GMP激活的苜蓿中华根瘤菌和其他根瘤菌中的胞外多糖。尽管BgsA显示与细菌纤维素合酶（CS）的序列和结构同源性，但它不包含任何可预测的c-di-GMP结合域。在这项工作中，我们证明了BgsA的胞质C末端结构域（C-BgsA）以高亲和力（K _D = 0.23μM）和特异性。C-BgsA在结构上与CS的其他等效胞质C末端结构域不同，并且不包含用于c-di-GMP识别的PilZ基序。将随机诱变和定点诱变与表面等离振子共振（SPR）结合使用，可以鉴定C-BgsA残基，这不仅对c-di-GMP结合很重要，而且对BgsA GT活性也很重要。结果表明，C-BgsA结构域对于c-di-GMP结合和BgsA的GT活性均很重要。与细菌CS（其中c-di-GMP被提议作为GT活性的阻遏物）相反，我们假设BgsA的C末端结构域在结合c-di-GMP后在BgsA GT活性中起积极作用。



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