用于生产纯化的人透明质酸酶PH-20和Hyal-1的重组表达系统的可用性促进了酶促反应产物的首次详细分析。人重组酶，都由果蝇Schneider-2（DS-2）细胞表达，与牛睾丸透明质酸酶（BTH）进行了比较，牛睾丸透明质酸酶制剂长期以来一直被认为是哺乳动物透明质酸酶的原型。通过毛细管区带电泳（CZE）方法检测低分子量透明质酸（HA）片段的转化。令人惊讶的是，通常被认为是BTH的最小底物的HA六糖不是重组人PH-20和Hyal-1的底物。但是，两种酶都可以有效地转化HA八糖，因此代表了人类PH-20和Hyal-1的最低底物。另外，显示出BTH主要在水解时在pH 4.0分解代谢HA六糖，而在pH 6.0时普遍存在转糖基化作用。发现人PH-20催化HA八糖的水解和转糖基化。相反，人类Hyal-1主要通过仅在高底物浓度（>或= 500 microM）下发生的转糖基化产物水解来转化HA八糖。透明质酸酶亚型和同工酶之间的差异比预期的要突出得多。显然，就其催化作用机理而言，不同的透明质酸酶亚型已演变成非常专门的酶。0主要通过水解产生，而在pH 6.0时，糖基转移占优势。发现人PH-20催化HA八糖的水解和转糖基化。相反，人类Hyal-1主要通过仅在高底物浓度（>或= 500 microM）下发生的转糖基化产物水解来转化HA八糖。透明质酸酶亚型和同工酶之间的差异比预期的要突出得多。显然，就其催化作用机理而言，不同的透明质酸酶亚型已演变成非常专门的酶。0主要通过水解产生，而在pH 6.0时，糖基转移占优势。发现人PH-20催化HA八糖的水解和转糖基化。相反，人类Hyal-1主要通过仅在高底物浓度（>或= 500 microM）下发生的转糖基化产物水解来转化HA八糖。透明质酸酶亚型和同工酶之间的差异比预期的要突出得多。显然，就其催化作用机理而言，不同的透明质酸酶亚型已演变成非常专门的酶。人类Hyal-1主要通过仅在高底物浓度（>或= 500 microM）下发生的转糖基化产物水解来转化HA八糖。透明质酸酶亚型和同工酶之间的差异比预期的要突出得多。显然，就其催化作用机理而言，不同的透明质酸酶亚型已演变成非常专门的酶。人类Hyal-1主要通过仅在高底物浓度（>或= 500 microM）下发生的转糖基化产物水解来转化HA八糖。透明质酸酶亚型和同工酶之间的差异比预期的要突出得多。显然，就其催化作用机理而言，不同的透明质酸酶亚型已演变成非常专门的酶。



"点击查看英文标题和摘要"