生长素是一种关键的植物激素，可控制植物生长和发育的许多方面。由包括转运抑制反应 1 (TIR1) 在内的一小群 F-box 蛋白感知，生长素通过促进 SCF 泛素连接酶催化的 Aux/IAA 转录抑制因子的降解来调节基因表达，但 TIR1 F-box 蛋白如何感知和被生长素激活尚不清楚。在这里，我们展示了拟南芥 TIR1-ASK1 复合物的晶体结构，游离和与三种不同的生长素化合物和 Aux/IAA 底物肽形成复合物。这些结构表明，TIR1 富含亮氨酸的重复结构域包含一个意想不到的六磷酸肌醇辅因子，并通过单个表面口袋识别生长素和 Aux/IAA 多肽底物。固定在 TIR1 口袋的底部，生长素结合到一个部分混杂的位点，该位点也可以容纳各种生长素类似物。停靠在生长素顶部的 Aux/IAA 底物肽占据 TIR1 口袋的其余部分并完全包围激素结合位点。通过填充蛋白质界面的疏水空腔，生长素作为“分子胶”增强了 TIR1 与底物的相互作用。我们的结果建立了植物激素受体的第一个结构模型。



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