细菌鞭毛基体是旋转马达。它跨越细胞质膜和外膜，并驱动细胞外部的长螺旋状细丝快速旋转。鞭毛杆的中心轴是驱动轴，该驱动轴将扭矩通过钩子传递到细丝，以推动细菌运动。为了详细研究杆的结构，我们建立了从大肠杆菌表达系统中纯化沙门氏菌杆蛋白，FlgB，FlgC，FlgF，FlgG以及从杆状衔接蛋白FliE纯化的程序。尽管FlgF是高度可溶的，但在中性pH或以下，高离子强度或高蛋白浓度的溶液中，FlgB，FlgC，FlgG和FliE倾向于自交或交叉聚集为原纤维。这些聚集体的特征是β-淀粉样原纤维，与体内形成的杆结构无关。在非聚集条件下，在这五个蛋白质的任何一对之间均未检测到蛋白质-蛋白质相互作用，这表明它们的自发无模板聚合受到了强烈抑制。有限的蛋白质水解显示，FlagF和FlgG与鞭毛蛋白一样，天然地解开了总共约100个残基的N和C末端区域，而FlgB，FlgC和FliE的长度几乎超过100个残基，却在它们的整个肽链中展开。这些结果与其他数据一起表明，所有十个鞭毛轴蛋白都具有与其自组装成鞭毛轴结构的机制有关的结构特征和折叠动力学。提示其自发的，无模板的聚合被强烈抑制。有限的蛋白质水解显示，FlagF和FlgG与鞭毛蛋白一样，天然地解开了总共约100个残基的N和C末端区域，而FlgB，FlgC和FliE的长度几乎超过100个残基，却在它们的整个肽链中展开。这些结果与其他数据一起表明，所有十个鞭毛轴蛋白都具有与其自组装成鞭毛轴结构的机制有关的结构特征和折叠动力学。提示其自发的，无模板的聚合被强烈抑制。有限的蛋白质水解显示，FlagF和FlgG与鞭毛蛋白一样，天然地解开了总共约100个残基的N和C末端区域，而FlgB，FlgC和FliE的长度几乎超过100个残基，却在它们的整个肽链中展开。这些结果与其他数据一起表明，所有十个鞭毛轴蛋白都具有与其自组装成鞭毛轴结构的机制有关的结构特征和折叠动力学。长度略超过100个残基的肽段在其整个肽链中展开。这些结果与其他数据一起表明，所有十个鞭毛轴蛋白都具有与其自组装成鞭毛轴结构的机制有关的结构特征和折叠动力学。长度略超过100个残基的肽段在其整个肽链中展开。这些结果与其他数据一起表明，所有十个鞭毛轴蛋白都具有与其自组装成鞭毛轴结构的机制有关的结构特征和折叠动力学。



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