单独研究牛免疫球蛋白G（IgG）的热变性并在主要乳清蛋白存在下进行了研究。与高温短时（HTST，72°C / 15s）和超高温（UHT，100°C / 30s相当于140°C / 5s）相比，研究的两种加热方式提供了模拟的热效应。 β-乳球蛋白的变性）条件。当它们单独或以乳清蛋白混合物形式存在时，模拟的HTST条件对IgG和其他乳清蛋白的二级结构的影响最小。在100°C下加热30秒会导致IgG单独以及在混合物中形成IgG共价复合物，主要是通过巯基-二硫键反应。在100°C / 30s处理下，牛血清白蛋白（BSA）在蛋白质（IgG和BSA）的二元混合物中不通过硫醇-二硫键反应与IgG相互作用。在蛋白质混合物（BLG，ALA，IgG和BSA）中，α-乳清蛋白（ALA）似乎比β-乳球蛋白（BLG）优先导致乳清蛋白变性，表明BSA和/或IgG对ALA可能具有催化作用，而天然乳清则含有另一种可以抑制这种作用的成分。其他乳清蛋白的存在对100°C时IgG的热稳定性没有帮助。



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