Ac-（D）Phe-Pro-boroArg-OH是一种有效的竞争性凝血酶抑制剂（Ki = 40 pM）。1 H-NMR研究表明，肽部分-（D）Phe-Pro-在水溶液中具有二级结构。该结构与在蛋白质晶体结构中与凝血酶络合的H-（D）Phe-Pro-ArgCH 2 Cl的结构非常接近（Bode，W .；等人，EMBO J.1989，193，3467-3475）。这些结果表明，除了在酶的活性位点进行焓相互作用之外，结合该以前未认识到的分子具有显着的熵优势。我们估计它们对结合的贡献约为10倍。我们观察到的结构可以通过（D）Phe的苯基侧链与（D）Phe-Pro肽键之间的pi-pi相互作用来解释。结构分配首先基于0.8-1。两个Pro C质子之间的差异为2 ppm。这些化学位移的大小与芳香环电流引起的对我们结构中距离的预期影响是一致的。通过质子距离和相关时间进一步定义结构，质子距离和相关时间是通过反变换以及将NOESY和ROESY数据校正为纵向和横向交叉弛豫率来计算的。对邻位耦合常数的分析表明，Phe chi 1是不固定的。肽侧链和主链的相关时间表明，苯环和boroArg侧链具有不同程度的内部运动，其余肽具有相当刚性的构象。这些化学位移的大小与芳香环电流引起的对我们结构中距离的预期影响是一致的。通过质子距离和相关时间进一步定义结构，质子距离和相关时间是通过反变换以及将NOESY和ROESY数据校正为纵向和横向交叉弛豫率来计算的。对邻位耦合常数的分析表明，Phe chi 1是不固定的。肽侧链和主链的相关时间表明，苯环和boroArg侧链具有不同程度的内部运动，其余肽具有相当刚性的构象。这些化学位移的大小与芳香环电流引起的对我们结构中距离的预期影响是一致的。通过质子距离和相关时间进一步定义结构，质子距离和相关时间是通过反变换以及将NOESY和ROESY数据校正为纵向和横向交叉弛豫率来计算的。对邻域耦合常数的分析表明，Phe chi 1是不固定的。肽侧链和主链的相关时间表明，苯环和boroArg侧链具有不同程度的内部运动，其余肽具有相当刚性的构象。通过质子距离和相关时间进一步定义结构，质子距离和相关时间是通过反变换以及将NOESY和ROESY数据校正为纵向和横向交叉弛豫率来计算的。对邻位耦合常数的分析表明，Phe chi 1是不固定的。肽侧链和主链的相关时间表明，苯环和boroArg侧链具有不同程度的内部运动，其余肽具有相当刚性的构象。通过质子距离和相关时间进一步定义结构，质子距离和相关时间是通过反变换以及将NOESY和ROESY数据校正为纵向和横向交叉弛豫率来计算的。对邻位耦合常数的分析表明，Phe chi 1是不固定的。肽侧链和主链的相关时间表明，苯环和boroArg侧链具有不同程度的内部运动，其余肽具有相当刚性的构象。



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