我们已经研究了几种表现出无效表型的大肠杆菌突变体recA蛋白的生化特性。这些是recA1，recA13和recA56蛋白，每个蛋白都带有一个单义错突变。这些蛋白质都具有一个共同的缺陷，即不能采用通常由核苷酸辅因子ATP引起的高亲和力DNA结合状态。因此，除了结合ssDNA的能力外，它们不具有recA蛋白的体外酶促活性。但是，每种蛋白质具有独特的特征，从而得出结论，观察到的突变表型是通过根本不同的机制产生的。尽管存在这些缺陷的严重程度，recA56蛋白仍能够差异抑制野生型recA蛋白的各种活性。根据周转数（kcat）的判断，只要ssDNA浓度不受限制，将recA56蛋白与野生型recA蛋白结合到突触前细丝中不会影响野生型蛋白水解ATP的能力。但是，recA56蛋白的存在会降低野生型recA蛋白对ATP的亲和力。类似地，裂解lexA蛋白的能力仅被适度地抑制。但是，recA56蛋白的存在会严重抑制与SSB蛋白竞争ssDNA结合位点的能力以及野生型recA蛋白的DNA链交换活性。这些结果表明，recA蛋白-DNA细丝的各个单体成分通过蛋白-蛋白质接触而翻译成细丝的宏观特性。



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