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天冬氨酸糖基化触发异构化为异天冬氨酸
Journal of the American Chemical Society ( IF 14.4 ) Pub Date : 2017-02-21 , DOI: 10.1021/jacs.6b12866 John Janetzko 1, 2 , Suzanne Walker 2
Journal of the American Chemical Society ( IF 14.4 ) Pub Date : 2017-02-21 , DOI: 10.1021/jacs.6b12866 John Janetzko 1, 2 , Suzanne Walker 2
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O-Linked β-N-乙酰氨基葡萄糖转移酶 (OGT) 是一种必不可少的人类酶，可将丝氨酸和苏氨酸上的许多核和细胞质蛋白糖基化。它还通过一种机制切割宿主细胞因子 1 (HCF-1)，其中第一步涉及谷氨酸糖基化。在 HCF-1 蛋白水解重复序列中用天冬氨酸替换谷氨酸被证明可以防止肽骨架裂解，但没有检查是否发生了天冬氨酸糖基化。我们在此报告，在其他相同的模型肽底物中，OGT 糖基化天冬氨酸比糖基化谷氨酸快得多；此外，一旦形成，糖基天冬氨酸进一步反应形成琥珀酰亚胺中间体，该中间体水解产生相应的异天冬氨酰肽。蛋白质中天冬氨酸到异天冬氨酸的异构化发生在细胞中，但以前被认为完全是非酶促的。我们的研究结果表明它也可能是酶催化的。除 OGT 外，可催化天冬氨酸异构化为异天冬氨酸异构化的酶包括 PARP，已知可在聚 (ADP-核糖基) 化过程中对天冬氨酸残基进行核糖基化的酶。
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更新日期：2017-02-21
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