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拟南芥脱氢抗坏血酸还原酶2：催化过程中的构象柔性。
Scientific Reports ( IF 3.8 ) Pub Date : 2017-02-14 , DOI: 10.1038/srep42494 Nandita Bodra , David Young , Leonardo Astolfi Rosado , Anna Pallo , Khadija Wahni , Frank De Proft , Jingjing Huang , Frank Van Breusegem , Joris Messens
Scientific Reports ( IF 3.8 ) Pub Date : 2017-02-14 , DOI: 10.1038/srep42494 Nandita Bodra , David Young , Leonardo Astolfi Rosado , Anna Pallo , Khadija Wahni , Frank De Proft , Jingjing Huang , Frank Van Breusegem , Joris Messens
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脱氢抗坏血酸还原酶（DHAR）催化依赖于谷胱甘肽（GSH）的脱氢抗坏血酸还原，并在再生抗坏血酸中起直接作用，抗坏血酸是一种重要的抗氧化剂，对于防御氧化应激至关重要。DHAR酶与该酶的谷胱甘肽转移酶（GST）超家族具有紧密的结构同源性，并具有相同的活性位点基序，但大多数GST不显示DHAR活性。活性位点中半胱氨酸的存在对于DHAR的催化功能至关重要，因为该半胱氨酸的突变消除了该活性。在这里，我们介绍了拟南芥DHAR2的晶体结构与谷胱甘肽结合到催化半胱氨酸。这种结构揭示了活性位点周围的局部构象差异，从而将GSH结合的DHAR2结构与DHAR1区别开来。我们还揭示了DHAR释放氧化型谷胱甘肽（GSSG）的酶促步骤。为了巩固我们的结构和动力学发现，我们通过正常模式分析研究了DHAR2中潜在的构象柔性，并发现亚域迁移性可能与GSH结合或GSSG释放有关。
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更新日期：2017-02-16
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