菱形蛋白酶 AarA 通过激活双精氨酸转位酶的 TatA 来介导普罗维登西亚的群体感应。,Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

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菱形蛋白酶 AarA 通过激活双精氨酸转位酶的 TatA 来介导普罗维登西亚的群体感应。
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America ( IF 9.4 ) Pub Date : 2007 Jan 16 , DOI: 10.1073/pnas.0608140104
Lindsay G Stevenson ₁ , Kvido Strisovsky , Katy M Clemmer , Shantanu Bhatt , Matthew Freeman , Philip N Rather

Affiliation

Providencia stuartii AarA 蛋白是膜内丝氨酸蛋白酶菱形家族的成员，是生产未知群体感应分子所必需的。在从奇异变形杆菌中鉴定菱形编码基因的筛选中，tatA 被鉴定为多拷贝抑制因子，并恢复了细胞外信号的产生，并补充了 Prov. 的所有其他表型。stuartii aarA 突变体。TatA 是双精氨酸转位酶 (Tat) 蛋白分泌途径的一个组成部分，可能形成分泌孔。相比之下，Prov 的天然 tatA 基因。多拷贝中的 stuartii 没有抑制 aarA 突变。我们在 Prov 中找到了 TatA。stuartii 有一个短的 N 末端延伸，这是来自大多数其他细菌的 TatA 蛋白的非典型。AarA 在体内和体外都通过蛋白水解去除了这种延伸。一个省缺少前 7 个氨基酸的 stuartii TatA 蛋白恢复了拯救 aarA 依赖性表型的能力。为了验证 Tat 系统的缺失是造成 aarA 突变体表现出的各种表型的原因，构建了一个 tatC-null 等位基因。tatC 突变体表现出与 aarA 突变体相同的表型，并且对 aarA 具有上位性。这些数据为 AarA 在群体感应中的需求提供了分子解释，并揭示了 Tat 蛋白输出系统在分泌信号分子产生中的功能。最后，TatA 代表了一种经过验证的原核菱形蛋白酶的天然底物。构建了一个 tatC-null 等位基因。tatC 突变体表现出与 aarA 突变体相同的表型，并且对 aarA 具有上位性。这些数据为 AarA 在群体感应中的需求提供了分子解释，并揭示了 Tat 蛋白输出系统在分泌信号分子产生中的功能。最后，TatA 代表了一种经过验证的原核菱形蛋白酶的天然底物。构建了一个 tatC-null 等位基因。tatC 突变体表现出与 aarA 突变体相同的表型，并且对 aarA 具有上位性。这些数据为 AarA 在群体感应中的需求提供了分子解释，并揭示了 Tat 蛋白输出系统在分泌信号分子产生中的功能。最后，TatA 代表了一种经过验证的原核菱形蛋白酶的天然底物。

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Rhomboid protease AarA mediates quorum-sensing in Providencia stuartii by activating TatA of the twin-arginine translocase.

The Providencia stuartii AarA protein is a member of the rhomboid family of intramembrane serine proteases and is required for the production of an unknown quorum-sensing molecule. In a screen to identify rhomboid-encoding genes from Proteus mirabilis, tatA was identified as a multicopy suppressor and restored extracellular signal production as well as complementing all other phenotypes of a Prov. stuartii aarA mutant. TatA is a component of the twin-arginine translocase (Tat) protein secretion pathway and likely forms a secretion pore. By contrast, the native tatA gene of Prov. stuartii in multicopy did not suppress an aarA mutation. We find that TatA in Prov. stuartii has a short N-terminal extension that was atypical of TatA proteins from most other bacteria. This extension was proteolytically removed by AarA both in vivo and in vitro. A Prov. stuartii TatA protein missing the first 7 aa restored the ability to rescue the aarA-dependent phenotypes. To verify that loss of the Tat system was responsible for the various phenotypes exhibited by an aarA mutant, a tatC-null allele was constructed. The tatC mutant exhibited the same phenotypes as an aarA mutant and was epistatic to aarA. These data provide a molecular explanation for the requirement of AarA in quorum-sensing and uncover a function for the Tat protein export system in the production of secreted signaling molecules. Finally, TatA represents a validated natural substrate for a prokaryotic rhomboid protease.

更新日期：2017-01-31

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