The kinetochore is the macromolecular protein machine that drives chromosome segregation in eukaryotes. In an evolutionarily divergent group of organisms called kinetoplastids, kinetochores are built using a unique set of proteins (KKT1–25 and KKIP1–12). KKT23 is a constitutively localized kinetochore protein containing a C-terminal acetyltransferase domain of unknown function. Here, using X-ray crystallography and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy, we have determined the structure and dynamics of the KKT23 acetyltransferase domain from Trypanosoma brucei and found that it is structurally similar to the GCN5 histone acetyltransferase domain. We find that KKT23 can acetylate the C-terminal tail of histone H2A and that knockdown of KKT23 results in decreased H2A acetylation levels in T. brucei. Finally, we have determined the crystal structure of the N-terminal region of KKT23 and shown that it interacts with KKT22. Our study provides important insights into the structure and function of the unique kinetochore acetyltransferase in trypanosomes.

中文翻译：

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动质体着丝粒蛋白 KKT23 乙酰转移酶是 GCN5 的结构同源物，可乙酰化组蛋白 H2A C 末端尾部


着丝粒是驱动真核生物中染色体分离的大分子蛋白质机器。在称为动质体的进化上不同的生物群中，动粒是使用一组独特的蛋白质（KKT1-25 和 KKIP1-12）构建的。KKT23 是一种组成型定位的着丝粒蛋白，包含一个功能未知的 C 末端乙酰转移酶结构域。在这里，使用 X 射线晶体学和核磁共振 （NMR） 波谱，我们确定了来自布鲁氏锥虫的 KKT23 乙酰转移酶结构域的结构和动力学，发现它在结构上与 GCN5 组蛋白乙酰转移酶结构域相似。我们发现 KKT23 可以乙酰化组蛋白 H2A 的 C 端尾部，并且敲除 KKT23 导致 T. brucei 的 H2A 乙酰化水平降低。最后，我们确定了 KKT23 的 N 端区域的晶体结构，并表明它与 KKT22 相互作用。我们的研究为锥虫中独特着丝粒乙酰转移酶的结构和功能提供了重要见解。