N-utilization substance A (NusA) is a regulatory factor with pleiotropic functions in gene expression in bacteria. Archaea encode two conserved small proteins, NusA1 and NusA2, with domains orthologous to the two RNA binding K Homology (KH) domains of NusA. Here, we report the crystal structures of NusA2 from Sulfolobus acidocaldarius and Saccharolobus solfataricus obtained at 3.1 Å and 1.68 Å, respectively. NusA2 comprises an N-terminal zinc finger followed by two KH-like domains lacking the GXXG signature. Despite the loss of the GXXG motif, NusA2 binds single-stranded RNA. Mutations in the zinc finger domain compromise the structural integrity of NusA2 at high temperatures and molecular dynamics simulations indicate that zinc binding provides an energy barrier preventing the domain from reaching unfolded states. A structure-guided phylogenetic analysis of the KH-like domains supports the notion that the NusA2 clade is ancestral to the ribosomal protein eS7 in eukaryotes, implying a potential role of NusA2 in translation.

中文翻译：

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古细菌 NusA2 是真核生物中核糖体蛋白 eS7 的祖先


N 利用物质 A （NusA） 是细菌基因表达中具有多效性的调节因子。古细菌编码两种保守的小蛋白 NusA1 和 NusA2，其结构域与 NusA 的两个 RNA 结合 K 同源 （KH） 结构域同源。在这里，我们报道了分别在 3.1 Å 和 1.68 Å 处获得的 Sulfolobus acidocaldarius 和 Saccharolobus solfataricus 的 NusA2 晶体结构。NusA2 包括一个 N 末端锌指，后跟两个缺乏 GXXG 特征的 KH 样结构域。尽管 GXXG 基序缺失，但 NusA2 可结合单链 RNA。锌指结构域的突变在高温下会损害 NusA2 的结构完整性，分子动力学模拟表明锌结合提供了一个能量屏障，防止结构域达到未折叠状态。KH 样结构域的结构引导系统发育分析支持 NusA2 分支是真核生物核糖体蛋白 eS7 的祖先，这意味着 NusA2 在翻译中的潜在作用。