Gelsolin is the prototypical member of a family of Ca²⁺-activated F-actin severing and capping proteins. Here we report structures of Ca²⁺-bound human gelsolin at the barbed end of F-actin. One structure reveals gelsolin’s six domains (G1G6) and interdomain linkers wrapping around F-actin, while another shows domains G1G3—a fragment observed during apoptosis—binding on both sides of F-actin. Conformational changes that trigger severing occur on one side of F-actin with G1G6 and on both sides with G1G3. Gelsolin remains bound after severing, blocking subunit exchange.

中文翻译：

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凝溶胶蛋白切断肌动蛋白丝并加帽的机理

凝溶胶蛋白是 Ca²⁺ 激活的 F-肌动蛋白切断和加帽蛋白家族的原型成员。在这里，我们报道了 F-肌动蛋白倒钩端的 Ca²⁺ 结合人凝溶胶蛋白的结构。一种结构显示了凝溶胶蛋白的六个结构域 （G1G6） 和包裹在 F-肌动蛋白周围的结构域间接头，而另一种结构显示了结构域 G1G3（在细胞凋亡过程中观察到的片段）结合在 F-肌动蛋白的两侧。触发切断的构象变化发生在 F-肌动蛋白的一侧（G1G6）和两侧（G1G3）。凝溶胶蛋白在切断后保持结合，阻断亚基交换。