Chronic hepatitis B virus (HBV) infection poses a major global health challenge with massive morbidity and mortality. Despite a preventive vaccine, current treatments provide limited virus clearance, necessitating lifelong commitment. The HBV surface antigen (HBsAg) is crucial for diagnosis and prognosis, yet its high-resolution structure and assembly on the virus envelope remain elusive. Utilizing extensive datasets and advanced cryo–electron microscopy analysis, we present structural insights into HBsAg at a near-atomic resolution of 3.7 angstroms. HBsAg homodimers assemble into subviral particles with D 2 - and D 4 -like quasisymmetry, elucidating the dense-packing rules and structural adaptability of HBsAg. These findings provide insights into how HBsAg assembles into higher-order filaments and interacts with the capsid to form virions.

中文翻译：

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乙型肝炎病毒亚病毒颗粒的固有对称性和柔韧性


慢性乙型肝炎病毒 （HBV） 感染构成了一项重大的全球健康挑战，发病率和死亡率很高。尽管有预防性疫苗，但目前的治疗方法提供的病毒清除率有限，需要终生承诺。HBV 表面抗原 （HBsAg） 对诊断和预后至关重要，但其高分辨率结构和在病毒包膜上的组装仍然难以捉摸。利用广泛的数据集和先进的冷冻电子显微镜分析，我们以 3.7 埃的近原子分辨率展示了 HBsAg 的结构见解。HBsAg 同源二聚体组装成具有 D2 和 D4 样准对称性的亚病毒颗粒，阐明了 HBsAg 的致密堆积规则和结构适应性。这些发现为 HBsAg 如何组装成高级细丝并与衣壳相互作用形成病毒粒子提供了见解。