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直接协同进化偶联反映蛋白质中生物物理残基的相互作用
The Journal of Chemical Physics ( IF 3.1 ) Pub Date : 2016-11-01 15:17:23 , DOI: 10.1063/1.4966156 Alice Coucke 1, 2 , Guido Uguzzoni 2 , Francesco Oteri 2 , Simona Cocco 3 , Remi Monasson 1 , Martin Weigt 2
The Journal of Chemical Physics ( IF 3.1 ) Pub Date : 2016-11-01 15:17:23 , DOI: 10.1063/1.4966156 Alice Coucke 1, 2 , Guido Uguzzoni 2 , Francesco Oteri 2 , Simona Cocco 3 , Remi Monasson 1 , Martin Weigt 2
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接触中残基的共同进化对同源蛋白之间的序列变异性施加了强大的统计约束。直接耦合分析（DCA）是一种全局统计推断方法，已成功地对同源蛋白家族之间的这种可变性进行建模，以推断有关蛋白质的结构信息。对于每个残基对，DCA推断出21×21个矩阵，描述了每对氨基酸（或缺口）的协同进化偶联。为了实现残渣-残渣接触预测，将这些矩阵映射到简单的标量参数上。它们包含的所有信息都会丢失。在这里，我们对70个蛋白质家族产生的偶联基质进行了详细的光谱分析，以表明它们包含有关氨基酸相互作用的理化性质的定量信息。
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更新日期：2016-11-02
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