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Martini 3 OliGo̅mers: A Scalable Approach for Multimers and Fibrils in GROMACS
Journal of Chemical Theory and Computation ( IF 5.7 ) Pub Date : 2024-08-27 , DOI: 10.1021/acs.jctc.4c00677 Ksenia Korshunova 1 , Julius Kiuru 1 , Juho Liekkinen 1 , Giray Enkavi 1 , Ilpo Vattulainen 1 , Bart M H Bruininks 1
Journal of Chemical Theory and Computation ( IF 5.7 ) Pub Date : 2024-08-27 , DOI: 10.1021/acs.jctc.4c00677 Ksenia Korshunova 1 , Julius Kiuru 1 , Juho Liekkinen 1 , Giray Enkavi 1 , Ilpo Vattulainen 1 , Bart M H Bruininks 1
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Martini 3 is a widely used coarse-grained simulation method for large-scale biomolecular simulations. It can be combined with a Go̅ model to realistically describe higher-order protein structures while allowing the folding and unfolding events. However, as of today, this method has largely been used only for individual monomers. In this article, we describe how the Go̅ model can be implemented within the framework of Martini 3 for a multimer system, taking into account both intramolecular and intermolecular interactions in an oligomeric protein system. We demonstrate the method by showing how it can be applied to both structural stability maintenance and assembly/disassembly of protein oligomers, using aquaporin tetramer, insulin dimer, and amyloid-β fibril as examples. We find that addition of intermolecular Go̅ potentials stabilizes the quaternary structure of proteins. The strength of the Go̅ potentials can be tuned so that the internal fluctuations of proteins match the behavior of atomistic simulation models, however, the results also show that the use of too strong intermolecular Go̅ potentials weakens the chemical specificity of oligomerization. The Martini-Go̅ model presented here enables the use of Go̅ potentials in oligomeric molecular systems in a computationally efficient and parallelizable manner, especially in the case of homopolymers, where the number of identical protein monomers is high. This paves the way for coarse-grained simulations of large protein complexes, such as viral protein capsids and prion fibrils, in complex biological environments.
中文翻译：
Martini 3 OliGo̅mers：GROMACS 中多聚体和原纤维的可扩展方法
Martini 3 是一种广泛用于大规模生物分子模拟的粗粒度模拟方法。它可以与 Go̅ 模型相结合，真实地描述高阶蛋白质结构，同时允许折叠和展开事件。然而，截至目前，这种方法主要仅用于单个单体。在本文中，我们描述了如何在多聚体系统的 Martini 3 框架内实现 Go̅ 模型，同时考虑寡聚蛋白系统中的分子内和分子间相互作用。我们以水通道蛋白四聚体、胰岛素二聚体和淀粉样蛋白-β原纤维为例，通过展示如何将其应用于蛋白质寡聚体的结构稳定性维护和组装/分解来演示该方法。我们发现分子间 Go̅ 电位的添加可以稳定蛋白质的四级结构。可以调整Go̅势的强度，使蛋白质的内部波动与原子模拟模型的行为相匹配，然而，结果还表明，使用过强的分子间Go̅势会削弱寡聚化的化学特异性。这里介绍的 Martini-Go̅ 模型能够以计算高效且可并行的方式在寡聚分子系统中使用 Go̅ 势，特别是在同聚物的情况下，其中相同蛋白质单体的数量很高。这为复杂生物环境中大型蛋白质复合物（例如病毒蛋白衣壳和朊病毒原纤维）的粗粒度模拟铺平了道路。
更新日期：2024-08-27
中文翻译：
Martini 3 OliGo̅mers：GROMACS 中多聚体和原纤维的可扩展方法
Martini 3 是一种广泛用于大规模生物分子模拟的粗粒度模拟方法。它可以与 Go̅ 模型相结合，真实地描述高阶蛋白质结构，同时允许折叠和展开事件。然而，截至目前，这种方法主要仅用于单个单体。在本文中，我们描述了如何在多聚体系统的 Martini 3 框架内实现 Go̅ 模型，同时考虑寡聚蛋白系统中的分子内和分子间相互作用。我们以水通道蛋白四聚体、胰岛素二聚体和淀粉样蛋白-β原纤维为例，通过展示如何将其应用于蛋白质寡聚体的结构稳定性维护和组装/分解来演示该方法。我们发现分子间 Go̅ 电位的添加可以稳定蛋白质的四级结构。可以调整Go̅势的强度，使蛋白质的内部波动与原子模拟模型的行为相匹配，然而，结果还表明，使用过强的分子间Go̅势会削弱寡聚化的化学特异性。这里介绍的 Martini-Go̅ 模型能够以计算高效且可并行的方式在寡聚分子系统中使用 Go̅ 势，特别是在同聚物的情况下，其中相同蛋白质单体的数量很高。这为复杂生物环境中大型蛋白质复合物（例如病毒蛋白衣壳和朊病毒原纤维）的粗粒度模拟铺平了道路。
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