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磷酸肽与酪氨酸磷酸酶 SHP2 的 N-SH2 结构域的结合与其中央 β 折叠的解压缩相关
Computational and Structural Biotechnology Journal ( IF 4.4 ) Pub Date : 2024-03-02 , DOI: 10.1016/j.csbj.2024.02.023 Michelangelo Marasco 1 , John Kirkpatrick 2 , Teresa Carlomagno 2, 3 , Jochen S Hub 4 , Massimiliano Anselmi 4
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SHP2 是一种酪氨酸磷酸酶，在多个细胞内信号级联反应中起调节作用，并且已知在某些情况下具有致癌性。在没有效应子的情况下，SHP2 采用自身抑制构象，其 N-SH2 结构域阻断活性位点。鉴于 N-SH2 在调节 SHP2 中的关键作用，该结构域已被广泛研究，通常通过 X 射线晶体学进行。通过结合结构分析和分子动力学 （MD） 模拟，我们表明晶体学环境可以显着影响分离的 N-SH2 结构域的结构，从而导致误导性的解释。作为 X 射线晶体学的正交方法，我们结合使用 NMR 波谱和 MD 模拟来准确确定溶液中载脂蛋白 N-SH2 的构象。与基于晶体学数据的早期报告相比，我们的结果表明，溶液中的 apo N-SH2 主要采用具有完全压缩的中央 β 片的构象，并且该 β 片的部分解压缩是通过结合磷酸肽甚至磷酸盐/硫酸根离子来促进的。
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