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预测和实验 NMR 在不同温度下的化学位移：蛋白质构象动力学的影响
The Journal of Physical Chemistry Letters ( IF 4.8 ) Pub Date : 2024-02-21 , DOI: 10.1021/acs.jpclett.3c02589 Xu Yi 1 , Lichirui Zhang 1 , Richard A Friesner 1 , Ann McDermott 1
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核磁共振化学位移为蛋白质结构和动力学提供了灵敏的探针，但预测和解释仍然具有挑战性。我们研究了蛋白质构象分布对二氢叶酸还原酶 (DHFR) 15 N 化学位移的影响，将 QM/MM 预测的位移与溶液中的实验位移以及冷冻分布进行比较。 MD 轨迹的代表性快照显示预测的15 N 化学位移变化高达 25 ppm。与任何单一最佳构象的预测相比，波动的平均值与室温溶液实验值的一致性明显更好。同时，在 105 K 下冷冻溶液的固态核磁共振 (SSNMR) 测量显示出宽线，其宽度与轨迹中样品的预测位移分布宽度非常吻合。主干扭转角 ψ i –1在皮秒时间尺度上变化超过 60°，由 φ i补偿。这些波动可以解释大部分转变变化。
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