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How Chromophore Labels Shape the Structure and Dynamics of a Peptide Hydrogel
Biomacromolecules ( IF 5.5 ) Pub Date : 2024-01-30 , DOI: 10.1021/acs.biomac.3c01225 Frederick Heinz 1 , Jonas Proksch 1 , Robert F Schmidt 2 , Michael Gradzielski 2 , Beate Koksch 1 , Bettina G Keller 1
Biomacromolecules ( IF 5.5 ) Pub Date : 2024-01-30 , DOI: 10.1021/acs.biomac.3c01225 Frederick Heinz 1 , Jonas Proksch 1 , Robert F Schmidt 2 , Michael Gradzielski 2 , Beate Koksch 1 , Bettina G Keller 1
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Biocompatible and functionalizable hydrogels have a wide range of (potential) medicinal applications. The hydrogelation process, particularly for systems with very low polymer weight percentages (<1 wt %), remains poorly understood, making it challenging to predict the self-assembly of a given molecular building block into a hydrogel. This severely hinders the rational design of self-assembled hydrogels. In this study, we demonstrate the impact of an N-terminal group on the self-assembly and rheology of the peptide hydrogel hFF03 (hydrogelating, fibril forming peptide 03) using molecular dynamics simulations, oscillatory shear rheology, and circular dichroism spectroscopy. We find that the chromophore and even its specific regioisomers have a significant influence on the microscopic structure and dynamics of the self-assembled fibril, and on the macroscopic mechanical properties. This is because the chromophore influences the possible salt bridges, which form and stabilize the fibril formation. Furthermore, we find that the solvation shell fibrils by itself cannot explain the viscoelasticity of hFF03 hydrogels. Our atomistic model of the hFF03 fibril formation enables a more rational design of these hydrogels. In particular, altering the N-terminal chromophore emerges as a design strategy to tune the mechanic properties of these self-assembled peptide hydrogels.
中文翻译：
发色团标记如何塑造肽水凝胶的结构和动力学
生物相容性和功能化的水凝胶具有广泛的（潜在）药用应用。水凝胶化过程，特别是对于聚合物重量百分比非常低 （<1 wt %） 的系统，仍然知之甚少，这使得预测给定分子构建单元自组装到水凝胶中具有挑战性。这严重阻碍了自组装水凝胶的合理设计。在这项研究中，我们使用分子动力学模拟、振荡剪切流变学和圆二色谱法证明了 N 末端基团对肽水凝胶 hFF03 （水凝胶、原纤维形成肽 03） 的自组装和流变学的影响。我们发现发色团甚至其特异性区域异构体对自组装原纤维的微观结构和动力学以及宏观机械性能都有显着影响。这是因为发色团会影响可能的盐桥，盐桥形成并稳定原纤维的形成。此外，我们发现溶剂化壳原纤维本身并不能解释 hFF03 水凝胶的粘弹性。我们的 hFF03 原纤维形成原子模型能够更合理地设计这些水凝胶。特别是，改变 N 末端发色团成为一种调整这些自组装肽水凝胶机械特性的设计策略。
更新日期：2024-01-30
中文翻译：
发色团标记如何塑造肽水凝胶的结构和动力学
生物相容性和功能化的水凝胶具有广泛的（潜在）药用应用。水凝胶化过程，特别是对于聚合物重量百分比非常低 （<1 wt %） 的系统，仍然知之甚少，这使得预测给定分子构建单元自组装到水凝胶中具有挑战性。这严重阻碍了自组装水凝胶的合理设计。在这项研究中，我们使用分子动力学模拟、振荡剪切流变学和圆二色谱法证明了 N 末端基团对肽水凝胶 hFF03 （水凝胶、原纤维形成肽 03） 的自组装和流变学的影响。我们发现发色团甚至其特异性区域异构体对自组装原纤维的微观结构和动力学以及宏观机械性能都有显着影响。这是因为发色团会影响可能的盐桥，盐桥形成并稳定原纤维的形成。此外，我们发现溶剂化壳原纤维本身并不能解释 hFF03 水凝胶的粘弹性。我们的 hFF03 原纤维形成原子模型能够更合理地设计这些水凝胶。特别是，改变 N 末端发色团成为一种调整这些自组装肽水凝胶机械特性的设计策略。
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