泛素 (Ub) 代码表示复杂的 Ub 结构，包括不同长度、连锁类型和连锁组合的 Ub 链，使泛素化能够控制多种蛋白质的命运。尽管已经描述了许多特定于链接的交互器，但交互器如何能够解码更复杂的架构尚未完全理解。我们使用不同长度的 Ub 链以及两种最丰富的连接类型（K48 和 K63 连接的 Ub）的同型和异型支链，在人类和酵母中进行了 Ub 相互作用子筛选。我们鉴定了一些第一个 K48/K63 分支特异性 Ub 相互作用蛋白，包括组蛋白 ADP-核糖基转移酶 PARP10/ARTD10、E3 连接酶 UBR4 和亨廷顿蛋白相互作用蛋白 HIP1。此外，我们通过识别相对于 Ub2 链更喜欢 Ub3 的相互作用因子，揭示了链长度的重要性，包括 Ub 定向内切蛋白酶 DDI2、自噬受体 CCDC50 和 p97 适配器​​ FAF1。至关重要的是，我们比较了使用两种常见 DUB 抑制剂（氯乙酰胺和 N-乙基马来酰亚胺）收集的数据集。这揭示了抑制剂依赖性相互作用，强调了在下拉研究中考虑抑制剂的重要性。该数据集是了解 Ub 代码如何读取的关键资源。



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