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New Insight into the Structural Nature of Diphenylalanine Nanotube through Comparison with Amyloid Assemblies
Langmuir ( IF 3.7 ) Pub Date : 2023-12-28 , DOI: 10.1021/acs.langmuir.3c03270 Lujuan Yang 1 , Yao Wang 1 , Wenkai Zhang 2 , Gang Ma 1
Langmuir ( IF 3.7 ) Pub Date : 2023-12-28 , DOI: 10.1021/acs.langmuir.3c03270 Lujuan Yang 1 , Yao Wang 1 , Wenkai Zhang 2 , Gang Ma 1
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Diphenylalanine (FF) nanotubes are a star material in the field of peptide self-assembly and have demonstrated numerous intriguing applications. Due to its resemblance to amyloid assembly, the FF nanotube is widely regarded as a simplified mimic of amyloids. Yet, whether FF nanotube truly possesses amyloid structure remains an open question. To better understand the structural nature of FF nanotube, we herein performed a comparative structural investigation between FF nanotube and typical amyloid systems by Aβ1–40, Aβ1–42, Aβ16–22, Aβ13–23, α-synuclein, and lysozyme using Fourier transform infrared spectroscopy. Through this comparative investigation, we obtained clear evidence to support that the FF nanotube does not possess a β-sheet structure, a key structural characteristic of amyloid assembly, thus revealing the non-amyloid structural nature of the FF nanotube. At last, in light of our new finding, we further discussed the unique self-assembly behaviors of FF during nanotube formation and the implications of our work for FF nanotube related applications.
中文翻译：
通过与淀粉样蛋白组装体的比较，对二苯丙氨酸纳米管的结构性质有了新的认识
二苯丙氨酸（FF）纳米管是肽自组装领域的明星材料，并已展示出许多有趣的应用。由于其与淀粉样蛋白组装的相似性，FF纳米管被广泛认为是淀粉样蛋白的简化模拟物。然而，FF纳米管是否真正具有淀粉样蛋白结构仍然是一个悬而未决的问题。为了更好地了解 FF 纳米管的结构性质，我们在 FF 纳米管和典型淀粉样蛋白系统之间进行了比较结构研究，包括 Aβ 1–40 、 Aβ 1–42 、 Aβ 16–22 、 Aβ 13–23 、 α-突触核蛋白和使用傅里叶变换红外光谱分析溶菌酶。通过这种比较研究，我们获得了明确的证据支持FF纳米管不具有β-折叠结构，这是淀粉样蛋白组装的关键结构特征，从而揭示了FF纳米管的非淀粉样蛋白结构性质。最后，根据我们的新发现，我们进一步讨论了FF在纳米管形成过程中独特的自组装行为以及我们的工作对FF纳米管相关应用的影响。
更新日期：2023-12-28
中文翻译：
通过与淀粉样蛋白组装体的比较，对二苯丙氨酸纳米管的结构性质有了新的认识
二苯丙氨酸（FF）纳米管是肽自组装领域的明星材料，并已展示出许多有趣的应用。由于其与淀粉样蛋白组装的相似性，FF纳米管被广泛认为是淀粉样蛋白的简化模拟物。然而，FF纳米管是否真正具有淀粉样蛋白结构仍然是一个悬而未决的问题。为了更好地了解 FF 纳米管的结构性质，我们在 FF 纳米管和典型淀粉样蛋白系统之间进行了比较结构研究，包括 Aβ 1–40 、 Aβ 1–42 、 Aβ 16–22 、 Aβ 13–23 、 α-突触核蛋白和使用傅里叶变换红外光谱分析溶菌酶。通过这种比较研究，我们获得了明确的证据支持FF纳米管不具有β-折叠结构，这是淀粉样蛋白组装的关键结构特征，从而揭示了FF纳米管的非淀粉样蛋白结构性质。最后，根据我们的新发现，我们进一步讨论了FF在纳米管形成过程中独特的自组装行为以及我们的工作对FF纳米管相关应用的影响。
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