<br>来自 Sinorhizobium meliloti 的 O2 传感 FixL 和（R200， I209）变体的光声量热研究揭示了与 Heme-PAS 结构域配体光解离耦合的构象变化,Biochemistry

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来自 Sinorhizobium meliloti 的 O2 传感 FixL 和（R200， I209）变体的光声量热研究揭示了与 Heme-PAS 结构域配体光解离耦合的构象变化
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2023-12-21 , DOI: 10.1021/acs.biochem.3c00438
Audrey Mokdad ₁ , EuTchen Ang ₂ , Michael Desciak ₂ , Christine Ott ₂ , Avery Vilbert ₂ , Olivia Beddow ₂ , Artiom Butuc ₂ , Randy W Larsen ₁ , Mark F Reynolds ₂

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FixL 是一种氧感应血红素-PAS 蛋白，可调节植物根瘤中的固氮。在本文中，我们介绍了来自 Sinorhizobium meliloti 的全长野生型 FixL 蛋白的首次光热研究和全长血红素-PAS 蛋白的首次热力学图谱。光声量热法研究显示，SmFixL*WT 和五种变体蛋白（SmFixL*R200H、SmFixL*R200Q、SmFixL*R200E、SmFixL*R200A 和 SmFixL*I209M）与四种中间体（<20 ns 至 ∼1.5 μs）的四相弛豫与 CO 与血红素的光解离相关。全长 SmFixL* 变体蛋白的热力学特征改变证实，保守的血红素结构域残基 R200 和 I209 对信号转导很重要。相比之下，截短的血红素结构域 SmFixLH_128-264 仅在 <50 ns 处显示出与盐桥的快速破坏和 CO 释放到溶剂相关的单个快速单相弛豫，这表明全长蛋白对于观察将信号从血红素结构域传播到激酶结构域的构象变化是必需的。

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更新日期：2023-12-21

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