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用实验和理论和频发生光谱观察空气-水界面α-突触核蛋白的伞状螺旋结构
The Journal of Physical Chemistry Letters ( IF 4.8 ) Pub Date : 2023-12-04 , DOI: 10.1021/acs.jpclett.3c02543 Kris Strunge 1 , Tucker Burgin 2 , Thaddeus W Golbek 1 , Steven J Roeters 3 , Jim Pfaendtner 2 , Tobias Weidner 1, 2
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α-突触核蛋白 (αS) 错误折叠成淀粉样蛋白聚集体是由疏水性表面催化的，并且与严重的脑部疾病（例如帕金森病）相关。尽管界面起着重要作用，但界面处αS的三维结构仍不清楚。我们报告了单体αS与空气-水界面结合的界面特异性和频发生（SFG）实验，这是重要疏水表面的模型系统。我们将 SFG 光谱与基于分子动力学模拟的理论光谱计算相结合，表明 αS（溶液中本质上无序的蛋白质）在空气-水界面折叠成明确的、大部分为螺旋状的二级结构。结合姿势类似于伞形，其中 C 末端突出到水相中，而 N 末端和 NAC 区域跨越界面处的冠层。在这种结合姿势下，αS易于聚集，这可以解释疏水界面和气泡对αS原纤化的催化作用。
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