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贝莱森芽孢杆菌 DB219 新型凝乳金属蛋白酶的纯化及特性
Journal of Dairy Science ( IF 3.7 ) Pub Date : 2023-08-07 , DOI: 10.3168/jds.2023-23450
Yao Zhang 1 , Jiayun Hu 1 , Jiaxin Wang 1 , Chen Liu 1 , Xiaofeng Liu 2 , Juan Sun 1 , Xinjie Song 1 , Yuanfeng Wu 1
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更新日期:2023-08-07
Journal of Dairy Science ( IF 3.7 ) Pub Date : 2023-08-07 , DOI: 10.3168/jds.2023-23450
Yao Zhang 1 , Jiayun Hu 1 , Jiaxin Wang 1 , Chen Liu 1 , Xiaofeng Liu 2 , Juan Sun 1 , Xinjie Song 1 , Yuanfeng Wu 1
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凝乳酶(MCE)是乳品加工中必不可少的活性剂。传统的MCE主要从动物来源获得,其中小牛凝乳酶在奶酪工业中应用最为广泛。由于产量有限和奶酪消费量增加,传统的 MCE 替代品变得越来越必要。本研究中,一种新型传统 MCE 替代品是由贝莱斯芽孢杆菌DB219 生产的。DB219 MCE 表现出 6,110 索氏提取单位/毫克的显着比活性和 3.16 倍的纯化产率,通过硫酸铵分级分离和 DEAE-Sepharose Fast Flow 回收率为 28.87%。纯化的 DB219 MCE 是分子量为 36 kDa 的金属蛋白酶。DB219 MCE具有弱酸性,在pH 6.0至10.0和温度<45℃下稳定。在添加 20 至 30 m M CaCl 2的 pH 5.5 的底物中观察到最高的凝乳活性。酪蛋白的米氏常数和最大速度分别为 0.31 g/L 和 14.22 μmol/min。DB219 MCE 更倾向于水解 β-酪蛋白而不是 α-酪蛋白。通过 SDS-PAGE 和反相 HPLC 分析,与小牛凝乳酶和 ES6023 MCE(真菌 MCE)相比,DB219 MCE 水解 α-酪蛋白、β-酪蛋白和 κ-酪蛋白生成显着不同的肽。通过LC-MS/MS分析,DB219 MCE主要切割κ-酪蛋白中的Thr124-Ile125和Ser104-Phe105键,并具有独特的酪蛋白切割位点和肽组成。DB219 MCE有望成为一种新型乳凝剂,丰富了传统MCE替代品的种类。
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