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可溶性和固定化锰稳定 PsbO 蛋白与锰离子和 PSII 反应中心的分离 D1/D2/cyt b559 复合物的相互作用
Russian Journal of Plant Physiology ( IF 1.1 ) Pub Date : 2023-05-07 , DOI: 10.1134/s1021443722602361
M. S. Khristin , T. N. Smolova

摘要

研究了水溶性和固定化(在 BrCN 激活的琼脂糖上)锰稳定蛋白 PsbO 与 Mn 2+和 Mn 3+阳离子以及光系统 II 的 D1/D2/cyt b 559反应中心 (RC) 制剂的相互作用。通过非变性电泳,在 Mn 2+、Mg 2+或 Fe 2+离子存在的情况下,发现了 PsbO 蛋白的二聚体和聚集形式的形成。PsbO 的二聚化发生在蛋白质制剂的紫外线照射后。与蛋白质结合的 Mn 3+阳离子的存在增加了固定化 PsbO 与 RC 的静电相互作用。较高量的 CaCl 2证明了这一点这是解离 PsbO-RC 复合体所必需的。首次证明该蛋白质在 PAAG 电泳后在 Mn 2+中孵育凝胶后表现出超氧化物歧化酶 (SOD) 活性-含溶液。在与放氧复合物 (OEC) 的混合物中进行电泳后,还确定了蛋白质中的四唑还原酶活性。这表明蛋白质与 Mn 离子和超氧自由基的相互作用以及短期紫外线照射会减少 PsbO 蛋白质中的酪氨酸和二硫键。这产生参与与 ETC 成分的氧化还原反应的酪氨酰自由基和 SH 基团。PsbO 与锰阳离子和紫外线的相互作用发生在叶绿体类囊体中,可以调节蛋白质与 RC 的结合,改变蛋白质的结构组织,并促进其参与应激因素影响下的电子传输替代途径。





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更新日期:2023-05-08
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