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精氨酰-tRNA-蛋白转移酶识别tRNA的结构基础
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2023-04-19 , DOI: 10.1038/s41467-023-38004-8
Thilini Abeywansha 1 , Wei Huang 2 , Xuan Ye 1, 3 , Allison Nawrocki 1 , Xin Lan 1 , Eckhard Jankowsky 1, 3, 4 , Derek J Taylor 1, 2, 4 , Yi Zhang 1, 4
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精氨酰-tRNA-蛋白转移酶 1 (ATE1) 是蛋白质稳态、应激反应、细胞骨架维持和细胞迁移的主要调节因子。ATE1 的多种功能源于其独特的酶活性,以 tRNA 依赖性方式将精氨酸共价连接到其蛋白质底物上。然而,ATE1(和其他氨酰-tRNA 转移酶)如何从高效的核糖体蛋白合成途径劫持 tRNA 并催化精氨酰化反应仍然是个谜。在这里,我们描述了酿酒酵母的三维结构ATE1 及其 tRNA 辅助因子。重要的是,ATE1 的推定底物结合域采用了以前未表征的折叠,其中包含对 ATE1 稳定性和功能至关重要的非典型锌结合位点。ATE1 对 tRNA Arg的独特识别是通过与 tRNA 受体臂的大沟相互作用来协调的。tRNA 的结合诱导 ATE1 的构象变化,这有助于解释底物精氨酰化的机制。





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更新日期:2023-04-19
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