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与 von Willebrand 因子和其他凝胶形成粘蛋白相比,肠道 MUC2 粘蛋白 C 末端通过额外的二硫键稳定
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2023-04-08 , DOI: 10.1038/s41467-023-37666-8
Pablo Gallego 1 , Maria-Jose Garcia-Bonete 1 , Sergio Trillo-Muyo 1 , Christian V Recktenwald 1 , Malin E V Johansson 1 , Gunnar C Hansson 1
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更新日期:2023-04-09
Nature Communications ( IF 14.7 ) Pub Date : 2023-04-08 , DOI: 10.1038/s41467-023-37666-8
Pablo Gallego 1 , Maria-Jose Garcia-Bonete 1 , Sergio Trillo-Muyo 1 , Christian V Recktenwald 1 , Malin E V Johansson 1 , Gunnar C Hansson 1
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MUC2 粘蛋白聚合物是将肠道微生物群与宿主上皮细胞分开的肠道粘液层的主要构建单元。MUC2 粘蛋白是一种大糖蛋白,具有类似于 MUC5AC 和 MUC5B 粘蛋白以及血管性血友病因子 (VWF) 的 C 末端结构域。MUC2 的 C 末端部分 MUC2-C 的结构模型是通过结合冷冻电子显微镜、AlphaFold 预测、其糖基化信息和小角度 X 射线散射信息生成的。MUC2-C N 端的球状 VWD4 组件后跟 3.5 个线性 VWC 结构域,在 C 端胱氨酸结之前形成一个扩展的柔性结构。所有形成凝胶的粘蛋白和 VWF 在其 C 末端胱氨酸结结构域中形成尾尾二硫键二聚体,
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