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胰岛淀粉样多肽的β-发夹结合到聚集抑制剂。
Scientific Reports ( IF 3.8 ) Pub Date : 2016-09-19 , DOI: 10.1038/srep33474 Ewa A. Mirecka , Sophie Feuerstein , Lothar Gremer , Gunnar F. Schröder , Matthias Stoldt , Dieter Willbold , Wolfgang Hoyer
Scientific Reports ( IF 3.8 ) Pub Date : 2016-09-19 , DOI: 10.1038/srep33474 Ewa A. Mirecka , Sophie Feuerstein , Lothar Gremer , Gunnar F. Schröder , Matthias Stoldt , Dieter Willbold , Wolfgang Hoyer
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在2型糖尿病中，由胰岛淀粉样多肽（IAPP）组成的胰岛淀粉样蛋白的形成与β细胞量减少有关，并导致胰岛细胞移植失败。IAPP淀粉样蛋白形成抑制剂的合理设计具有治疗潜力，但由于缺乏关于构象柔性，易于聚集的IAPP抑制剂复合物的结构信息而受到阻碍。在这里，我们表征了IAPP与工程结合蛋白β-wrapinHI18的β-发夹构象。β链对应两个淀粉样蛋白生成基序12-LANFLVH-18和22-NFGAILS-28，它们通过围绕Ser-20建立的转弯连接。除了主链氢键外，IAPP：HI18相互作用表面还由涉及IAPPβ链疏水侧链的非极性接触控制。除单体外，HI18在低亚化学计量浓度下结合寡聚物和原纤维并抑制IAPP聚集和毒性。IAPPβ-发夹蛋白可以用作分子识别基序，从而可以控制IAPP聚集。
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更新日期：2016-09-21
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